Ефективні радіуси макромолекул альбуміну людини із даних по зсувній в’язкості його водних розчинів

Автор(и)

  • O. V. Khorolskyi Poltava V.G. Korolenko National Pedagogical University

DOI:

https://doi.org/10.15407/ujpe64.4.287

Ключові слова:

сироватковий альбумiн людини, водний розчин, ефективний радiус макромолекули, теорiя Маломужа—Орлова

Анотація

Для обробки експериментальних даних зсувної в’язкостi водних розчинiв сироваткового альбумiну людини у широкому температурному та концентрацiйному iнтервалах при сталому значеннi pH = 7,0 використано формулу Маломужа–Орлова, яка дозволяє розрахувати ефективнi радiуси макромолекул сироваткового альбумiну людини. Показано, що у температурному iнтервалi 278–318 К можна видiлити три областi концентрацiй з рiзною поведiнкою ефективного радiуса сироваткового альбумiну людини: 1) до концентрацiї кросовера ефективнi радiуси альбумiну залишаються незмiнними; 2) вiд концентрацiї кросовера аж до концентрацiї ∼10 мас.% ефективнi радiуси альбумiну у водному розчинi нелiнiйно зменшуються; 3) при концентрацiях 10,2–23,8 мас.% ефективнi радiуси макромолекул альбумiну з ростом концентрацiї лiнiйно зменшуються. Висунуто припущення, що при вiтальних концентрацiях сироваткового альбумiну людини провiдну роль у динамiцi макромолекул вiдiграють властивостi молекул води, якi знаходяться у об’ємi. Обговорюється роль води бiля поверхонь макромолекул альбумiну, фiзичнi властивостi якої зазнають певних змiн.

Посилання

L.M. Tarasenko, K.S. Neporada, V.K. Grygorenko. Functional Biochemistry (Poltava, 2000) (in Ukrainian).

L.O. Kovalkina, G.I. Moroz. Albumin as a polyfunctional drug. Ukr. Zh. Extrem. Med. 11, 18 (2010) (in Ukrainian).

Yu.V. Khmelevskii, O.K. Usatenko. Main Biochemical Constants of Human in Health and Disease (Zdorov'ya, 1987) (in Russian).

T. Peters, jr. All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications (Academic Press, 1996).

X.M. He, D.C. Carter. Atomic structure and chemistry of human serum albumin. Nature 3582, No. 6383, 209 (1992). https://doi.org/10.1038/358209a0

B. Sj?oberg, K. Mortensen. Interparticle interactions and structure in nonideal solutions of human serum albumin studied by small-angle neutron scattering and Monte Carlo simulation. Biophys. Chemist. 52, 131 (1994). https://doi.org/10.1016/0301-4622(94)00089-1

M.L. Ferrer, R. Duchowicz, B. Carrasco, J.G. de la Torre, A.U. Acu?na. The conformation of serum albumin in solution: A combined phosphorescence depolarization-hydrodynamic modeling study. Biophys. J. 80, 2422 (2001). https://doi.org/10.1016/S0006-3495(01)76211-X

P.C. Sontum, C. Christiansen. Photon correlation spectroscopy applied to characterization of denaturation and thermal stability of human albumin. J. Pharm. Biomed. Anal. 16, 295 (1997). https://doi.org/10.1016/S0731-7085(97)00032-0

A. Amoresano, A. Andolfo, R.A. Siciliano, R. Cozzolino, L. Minchiotti, M. Galliano, P. Pucci. Analysis of human serum albumin variants by mass spectrometric procedures. Biochim. Biophys. Acta 1384, 79 (1998). https://doi.org/10.1016/S0167-4838(97)00223-9

D. Pouliquen, Y. Gallois. Physicochemical properties of structured water in human albumin and gammaglobulin solutions. Biochimie 83, 891 (2001). https://doi.org/10.1016/S0300-9084(01)01330-X

J.K.A. Kamal, D.V. Behere. Spectroscopic studies on human serum albumin and methemalbumin: Optical, steady-state, and picosecond time-resolved fluorescence studies, and kinetics of substrate oxidation by methemalbumin. J. Biol. Inorg. Chem. 7, 273 (2002). https://doi.org/10.1007/s007750100294

K. Monkos. On the hydrodynamics and temperature dependence of the solution conformation of human serum albumin from viscometry approach. Biochim. Biophys. Acta 1700, 27 (2004). https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2004.03.006

N.P. Malomuzh, E.V. Orlov. Static shear viscosity of a bimodal suspension. Ukr. J. Phys. 50, 618 (2005).

E.V. Orlov. Shear viscosity of dispersions of particles with liquid shells. Colloid J. 72, 820 (2010). https://doi.org/10.1134/S1061933X1006013X

O.V. Khorolskyi. Effective radii of macromolecules in dilute polyvinyl alcohol solutions. Ukr. J. Phys. 63, 144 (2018). https://doi.org/10.15407/ujpe63.2.144

O.V. Khorolskyi. Viscometric research of concentration regimes for polyvinyl alcohol solutions. Ukr. Fiz. Zh. 60, 882 (2015) (in Ukrainian). https://doi.org/10.15407/ujpe60.09.0880

L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh. Dynamic phase transition in water as the most important factor in provoking protein denaturation in warm-blooded organisms. Fiz. Zhivogo 18, 16 (2010) (in Russian)

A.I. Fisenko, N.P. Malomuzh. To what extent is water responsible for the maintenance of the life for warm-blooded organisms? Int. J. Mol. Sci. 10, 2383 (2009) https://doi.org/10.3390/ijms10052383

Yu.I. Khurgin. Hydration of globular proteins. Zh. Vsesoyuz. Khim. Obshsch. 21, 684 (1976) (in Russian)

A.B. Kurzaev, V.I. Kvlividze, V.F. Kiselev. Specific character of water phase transition on the surface of biological and inorganic dispersed bodies at low temperatures. Svyaz. Voda Disp. Syst. 4, 156 (1977) (in Russian)

V.Ya. Volkov, B.V. Sakharov, L.A. Volkova. Radiospectroscopic methods in cryobiology. Kriobiologiya 4, 3 (1985) (in Russian)

T.V. Lokotosh, N.P. Malomuzh, V.L. Zakharchenko. The relationship between the water structure and the anomalies of water density and dielectric constant. Zh. Strukt. Khim. 44, 1085 (2003) (in Russian) https://doi.org/10.1023/B:JORY.0000034807.32927.58

L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh, K.N. Pankratov. Self-diffusion in water. J. Struct. Chem. 47, Suppl. 1, S50 (2006). https://doi.org/10.1007/s10947-006-0377-6

Опубліковано

2019-05-16

Як цитувати

Khorolskyi, O. V. (2019). Ефективні радіуси макромолекул альбуміну людини із даних по зсувній в’язкості його водних розчинів. Український фізичний журнал, 64(4), 287. https://doi.org/10.15407/ujpe64.4.287

Номер

Розділ

Фізика рідин та рідинних систем, біофізика і медична фізика

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають