Концентраційна залежність розмірів макромолекул альбумінів у водних розчинах
DOI:
https://doi.org/10.15407/ujpe65.7.619Ключові слова:
овечий сироватковий альбумiн, водний розчин, ефективний радiус макромолекули, комiркова модельАнотація
За допомогою сучасної комiркової моделi в’язкостi водних розчинiв iз експериментальних даних зсувної в’язкостi отриманi концентрацiйнi залежностi ефективного радiуса макромолекул овечого сироваткового альбумiну у водних розчинах у концентрацiйному iнтервалi (3,65–25,8) мас.% та iнтервалi температур (278–318) К при сталому значеннi pH = 7,05. Проведено порiвняння концентрацiйних i температурних залежностей ефективних радiусiв макромолекул овечого сироваткового альбумiну, бичачого сироваткового альбумiну та сироваткового альбумiну людини. Показано, що спостерiгається часткова подiбнiсть концентрацiйних i температурних залежностей ефективних радiусiв макромолекул овечого сироваткового альбумiну i макромолекул сироваткового альбумiну людини в iнтервалах об’ємних концентрацiй, вiдповiдно, (0,12–0,49) i (0,18–0,48), причому кислотно-лужнi баланси (рН) водних розчинiв вказаних альбумiнiв однаковi. Зроблено висновки про те, що: 1) концентрацiйнi залежностi ефективних радiусiв структурно схожих альбумiнiв є подiбними, але за умови однакових рН; 2) залежнiсть об’ємної концентрацiї водних розчинiв альбумiну вiд температури при сталому радiусi макромолекули пiдтверджує гiпотезу про iснування у водних розчинах при температурi 42 ∘C динамiчного фазового переходу, при якому має мiсце суттєва змiна характеру теплового руху молекул води.
Посилання
T. Peters, jr. All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications (Academic Press, 1996).
A. Bujacz, J.A. Talaj, K. Zielinski, A.J. Pietrzyk-Brzezinska, P. Neumann. Crystal structures of serum albumins from domesticated ruminants and their complexes with 3,5-diiodosalicylic acid. Acta Crystallogr. D 73, 896 (2017). https://doi.org/10.1107/S205979831701470X
Y. Akdogan, J. Reichenwallner, D. Hinderberger. Evidence for water-tuned structural differences in proteins: an approach emphasizing variations in local hydrophilicity. PLoS ONE 7, e45681 (2012). https://doi.org/10.1371/journal.pone.0045681
I. Miller, M. Gemeiner. An electrophoretic study on interactions of albumins of different species with immobilized cibacron blue F3G A. Electrophoresis 19, 2506 (1998). https://doi.org/10.1002/elps.1150191425
Y. Moriyama, D. Ohta, K. Hachiya, Y. Mitsui, K. Takeda. Fluorescence behavior of tryptophan residues of bovine and human serum albumins in ionic surfactant solutions: a comparative study of the two and one tryptophan(s) of bovine and human albumins. J. Protein Chem. 15, 265 (1996). https://doi.org/10.1007/BF01887115
C. Branca, A. Faraone, T. Lokotosh, S. Magazu, G. Maisano, N.P. Malomuzh, P. Migliardo, V. Villari. Diffusive dynamics: self vs. collective behaviour. J. Mol. Liq. 93, 139 (2001). https://doi.org/10.1016/S0167-7322(01)00222-7
N.P. Malomuzh, E.V. Orlov. Static shear viscosity of a bimodal suspension. Ukr. J. Phys. 50, 618 (2005).
E.V. Orlov. Shear viscosity of dispersions of particles with liquid shells. Colloid J. 72, 820 (2010).
https://doi.org/10.1134/S1061933X1006013X
K. Monkos. Determination of some hydrodynamic parameters of ovine serum albumin solutions using viscometric measurements. J. Biol. Phys. 31, 219 (2005). https://doi.org/10.1007/s10867-005-1830-z
G.K. Batchelor. An Introduction to Fluid Dynamics (Cambridge Univ. Press, 2000). https://doi.org/10.1017/CBO9780511800955
O.V. Khorolskyi. The nature of viscosity of polyvinyl alcohol solutions in dimethyl sulfoxide and water. Ukr. J. Phys. 62, 858 (2017). https://doi.org/10.15407/ujpe62.10.0858
O.V. Khorolskyi. Effective radii of macromolecules in dilute polyvinyl alcohol solutions. Ukr. J. Phys. 63, 144 (2018). https://doi.org/10.15407/ujpe63.2.144
H.A. Hussein, A.A. Aamer. Influence of different storage times and temperatures on blood gas and acid-base balance in ovine venous blood. Open Veterin. J. 3, 1 (2013).
V.I. Petrenko, M.V. Avdeev, L. Alm'asy, L.A. Bulavin, V.L. Aksenov, L. Rosta, V.M. Garamus. Interaction of mono-carboxylic acids in benzene studied by small-angle neutron scattering. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects 337, 91 (2009). https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2008.12.001
M.A. Dar, Wahiduzzaman, M.A. Haque, A. Islam, M.I. Hassan, F. Ahmad. Characterisation of molten globule-like state of sheep serum albumin at physiological pH. Int. J. Biol. Macromol. 89, 605 (2016). https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.05.036
N.P. Malomuzh, L.A. Bulavin, V.Ya. Gotsulskyi, A.A. Guslisty. Characteristic changes in the density and shear viscosity of human blood plasma with varying protein concentration. Ukr. J. Phys. 65, 151 (2020). https://doi.org/10.15407/ujpe65.2.151
L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh. Upper temperature limit for the existence of living matter. J. Mol. Liq. 124, 136 (2006). https://doi.org/10.1016/j.molliq.2005.11.027
L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh. Dynamic phase transition in water as the most important factor provoking protein denaturation in warm-blooded organisms. Fiz. Zhivogo 18, 16 (2010) (in Russian).
A.I. Fisenko, N.P. Malomuzh. To what extent is water responsible for the maintenance of the life for warm-blooded organisms? Int. J. Mol. Sci. 10, 2383 (2009). https://doi.org/10.3390/ijms10052383
J.M. Khan, S.A. Abdulrehman, F.K. Zaidi, S. Gourinath, R.H. Khan. Hydrophobicity alone can not trigger aggregation in protonated mammalian serum albumins. Phys. Chem. Chem. Phys. 16, 5150 (2014). https://doi.org/10.1039/c3cp54941k
O.V. Khorolskyi. Calculation of the effective macromolecular radii of human serum albumin from the shear viscosity data for its aqueous solutions. Ukr. J. Phys. 64, 287 (2019). https://doi.org/10.15407/ujpe64.4.287
O.V. Khorolskyi, Yu.D. Moskalenko. Calculation of the macromolecular size of bovine serum albumin from the viscosity of its aqueous solutions. Ukr. J. Phys. 65, 41 (2020). https://doi.org/10.15407/ujpe65.1.41
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ліцензійний Договір
на використання Твору
м. Київ, Україна
Відповідальний автор та співавтори (надалі іменовані як Автор(и)) статті, яку він (вони) подають до Українського фізичного журналу, (надалі іменована як Твір) з одного боку та Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України в особі директора (надалі – Видавець) з іншого боку уклали даний Договір про таке:
1. Предмет договору.
Автор(и) надає(ють) Видавцю безоплатно невиключні права на використання Твору (наукового, технічного або іншого характеру) на умовах, визначених цим Договором.
2. Способи використання Твору.
2.1. Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору таким чином:
2.1.1. Використовувати Твір шляхом його видання в Українському фізичному журналі (далі – Видання) мовою оригіналу та в перекладі на англійську (погоджений Автором(ами) і Видавцем примірник Твору, прийнятого до друку, є невід’ємною частиною Ліцензійного договору).
2.1.2. Переробляти, адаптувати або іншим чином змінювати Твір за погодженням з Автором(ами).
2.1.3. Перекладати Твір у випадку, коли Твір викладений іншою мовою, ніж мова, якою передбачена публікація у Виданні.
2.2. Якщо Автор(и) виявить(лять) бажання використовувати Твір в інший спосіб, як то публікувати перекладену версію Твору (окрім випадку, зазначеного в п. 2.1.3 цього Договору); розміщувати повністю або частково в мережі Інтернет; публікувати Твір в інших, у тому числі іноземних, виданнях; включати Твір як складову частину інших збірників, антологій, енциклопедій тощо, то Автор(и) мають отримати на це письмовий дозвіл від Видавця.
3. Територія використання.
Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору способами, зазначеними у п.п. 2.1.1–2.1.3 цього Договору, на території України, а також право на розповсюдження Твору як невід’ємної складової частини Видання на території України та інших країн шляхом передплати, продажу та безоплатної передачі третій стороні.
4. Строк, на який надаються права.
4.1. Договір є чинним з дати підписання та діє протягом усього часу функціонування Видання.
5. Застереження.
5.1. Автор(и) заявляє(ють), що:
– він/вона є автором (співавтором) Твору;
– авторські права на даний Твір не передані іншій стороні;
– даний Твір не був раніше опублікований і не буде опублікований у будь-якому іншому виданні до публікації його Видавцем (див. також п. 2.2);
– Автор(и) не порушив(ли) права інтелектуальної власності інших осіб. Якщо у Творі наведені матеріали інших осіб за виключенням випадків цитування в обсязі, виправданому науковим, інформаційним або критичним характером Твору, використання таких матеріалів здійснене Автором(ами) з дотриманням норм міжнародного законодавства і законодавства України.
6. Реквізити і підписи сторін.
Видавець: Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України.
Адреса: м. Київ, вул. Метрологічна 14-б.
Автор: Електронний підпис від імені та за погодження всіх співавторів.
.png){kind=small}
