Обчислення розмірів макромолекул бичачого сироваткового альбуміну згідно даних із в’язкості його водних розчинів

Автор(и)

  • O. V. Khorolskyi Poltava V.G. Korolenko National Pedagogical University
  • Yu. D. Moskalenko Poltava V.G. Korolenko National Pedagogical University

DOI:

https://doi.org/10.15407/ujpe65.1.41

Ключові слова:

бичачий сироватковий альбумiн, водний розчин, ефективний радiус макромолекули, теорiя Маломужа–Орлова

Анотація

За допомогою комiркового пiдходу Маломужа–Орлова з експериментальних даних зсувної в’язкостi розчинiв бичачого сироваткового альбумiну побудована поверхня ефективних радiусiв макромолекул бичачого сироваткового альбумiну у концентрацiйному iнтервалi 2,0–27,2 мас.% та iнтервалi температур 278–318 К при сталому значеннi pH = 5,2. Показано, що у всьому температурному iнтервалi до концентрацiй ∼5 мас.% вiдбувається стрiмке нелiнiйне зростання ефективних радiусiв макромолекул бичачого сироваткового альбумiну. При концентрацiї 5 мас.% спостерiгаються максимуми ефективних радiусiв макромолекул бичачого сироваткового альбумiну, положення яких виявляється незалежним вiд температури. У iнтервалi концентрацiй 5,0–27,2 мас.% простежується зменшення ефективних радiусiв макромолекул бичачого сироваткового альбумiну, причому при концентрацiях бiльших 10 мас.% спадна залежнiсть носить лiнiйний характер. Проводиться порiвняння результатiв роботи з даними лiтературних джерел по коефiцiєнту самодифузiї макромолекул у розчинi, яке вказує на ефективнiсть формули Маломужа–Орлова для розрахунку радiусiв макромолекул глобулярних бiлкiв iз даних зсувної в’язкостi їх водних розчинiв.

Посилання

T. Peters, jr. All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications (Academic Press, 1996).

K.A. Majorek, P.J. Porebski, A. Dayal, M.D. Zimmerman, K. Jablonska, A.J. Stewart, M. Chruszcz, W. Minor. Structural and immunologic characterization of bovine, horse, and rabbit serum albumins. Mol. Immunol. 52, 174 (2012). https://doi.org/10.1016/j.molimm.2012.05.011

D.C. Carter, J.X. Ho. Structure of serum-albumin. Adv. Protein Chem. 45, 153 (1994). https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60640-3

C. Leggio, L. Galantini, N.V. Pavel. About the albumin structure in solution: Cigar expanded form versus heart normal shape. Phys. Chem. Chem. Phys. 10, 6741 (2008). https://doi.org/10.1039/b808938h

K. Baler, O.A. Martin, M.A. Carignano, G.A. Ameer, J.A. Vila, I. Szleifer. Electrostatic unfolding and interactions of albumin driven by pH changes: A molecular dynamics study. J. Phys. Chem. B 118, 921 (2014). https://doi.org/10.1021/jp409936v

K. Monkos. Viscosity of bovine serum albumin aqueous solutions as a function of temperature and concentration. Int. J. Biol. Macromol. 18, 61 (1996). https://doi.org/10.1016/0141-8130(95)01057-2

G.K. Batchelor. An Introduction to Fluid Dynamics (Cambridge Univ. Press, 2000). https://doi.org/10.1017/CBO9780511800955

V.Ya. Gotsulskyi, A.A. Guslistyi, N.P. Malomuzh. Characteristic changes in the density and shear viscosity of human blood plasma with varying protein concentration. Ukr. J. Phys. (to be published).

N.P. Malomuzh, E.V. Orlov. Static shear viscosity of a bimodal suspension. Ukr. J. Phys. 50, 618 (2005).

N.P. Malomuzh, E.V. Orlov. New version of the cellular method for determining the viscosity of suspensions. Kolloid. Zh. 64, 802 (2002) (in Russian). https://doi.org/10.1023/A:1021502306529

O.V. Khorolskyi. Effective radii of macromolecules in dilute polyvinyl alcohol solutions. Ukr. J. Phys. 63, 144 (2018). https://doi.org/10.15407/ujpe63.2.144

O.V. Khorolskyi. Calculation of the effective macromolecular radii of human serum albumin from the shear viscosity data for its aqueous solutions. Ukr. J. Phys. 64, 285 (2019). https://doi.org/10.15407/ujpe64.4.287

J.K.G. Dhont. An Introduction to Dynamics of Colloids (Elsevier, 1996).

M. Ripoll, K. Mussawisade, R.G. Winkler, G. Gompper. Dynamic regimes of fluids simulated by multiparticle-collision dynamics. Phys. Rev. E 72, 016701 (2005). https://doi.org/10.1103/PhysRevE.72.016701

B. Cichocki, B.U. Felderhof. Diffusion of Brownian particles with hydrodynamic interaction and hard core repulsion. J. Chem. Phys. 94, 556 (1991). https://doi.org/10.1063/1.460319

M. Medina-Noyola. Long-time self-diffusion in concentrated colloidal dispersions. Phys. Rev. Lett. 60, 2705 (1988). https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.60.2705

P. Mazur, U. Geigenm¨uller. A simple formula for the short-time self-diffusion coefficient in concentrated suspensions. Physica A 146, 657 (1987). https://doi.org/10.1016/0378-4371(87)90291-3

A. van Blaaderen, J. Peetermans, G. Maret, J.K.G. Dhont. Long-time self-diffusion of spherical colloidal particles measured with fluorescence recovery after photobleaching. J. Chem. Phys. 96, 4591 (1992). https://doi.org/10.1063/1.462795

I. Serdyuk, N. Zakkai, J. Zakkai. Methods in Molecular Biophysics: Structure, Function, Dynamics. Vol. 1 (KDU, 2009) (in Russian).

S. Yadav, S.J. Shire, D.S. Kalonia. Viscosity analysis of high concentration bovine serum albumin aqueous solutions. Pharmaceut. Res. 28, 1973 (2011). https://doi.org/10.1007/s11095-011-0424-7

A.K. Gaigalas, J.B. Hubbard, M. McCurley, Sam Woo. Diffusion of bovine serum albumin in aqueous solutions. J. Phys. Chem. 96, 2355 (1992). https://doi.org/10.1021/j100184a063

B. Jachimska, A. Pajor. Physico-chemical characterization of bovine serum albumin in solution and as deposited on surfaces. Bioelectrochemistry 87, 138 (2012). https://doi.org/10.1016/j.bioelechem.2011.09.004

K.H. Keller, E.R. Canales, S.I. Yum. Tracer and mutual diffusion coefficients of proteins. J. Phys. Chem. 75, 379 (1971). https://doi.org/10.1021/j100673a015

C. Tanford, J.G. Buzzell. The viscosity of aqueous solutions of bovine serum albumin between pH 4.3 and 10.5. J. Phys. Chem. 60, 225 (1956). https://doi.org/10.1021/j150536a020

V.N. Uversky, N.V. Narizhneva, T.V. Ivanova, A.Y. Tomashevski. Rigidity of human a-fetoprotein tertiary structure is under ligand control. Biochemistry 44, 13638 (1997). https://doi.org/10.1021/bi970332p

R.S. Tu, V. Breedveld. Microrheological detection of protein unfolding. Phys. Rev. E 72, 041914 (2005). https://doi.org/10.1103/PhysRevE.72.041914

Опубліковано

2020-02-03

Як цитувати

Khorolskyi, O. V., & Moskalenko, Y. D. (2020). Обчислення розмірів макромолекул бичачого сироваткового альбуміну згідно даних із в’язкості його водних розчинів. Український фізичний журнал, 65(1), 41. https://doi.org/10.15407/ujpe65.1.41

Номер

Розділ

Фізика рідин та рідинних систем, біофізика і медична фізика

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають