Характерні зміни густини та в’язкості плазми людської крові в залежності від концентрації білків

Автор(и)

  • N. P. Malomuzh I.I. Mechnikov National University of Odessa
  • L. A. Bulavin Taras Shevchenko National University of Kyiv
  • V. Ya. Gotsulskyi I.I. Mechnikov National University of Odessa
  • A. A. Guslisty Odessa Regional Medical Center of Mental Health

DOI:

https://doi.org/10.15407/ujpe65.2.151

Ключові слова:

густина плазми кровi, зсувна в’язкiсть плазми кровi, концентрацiя протеїнiв, олiгомеризацiя бiомолекул

Анотація

Дослiджується залежнiсть густини та в’язкостi плазми людської кровi вiд концентрацiї альбумiну, гама-глобулiну, фiбриногену тощо, якi утворюють природний склад плазми кровi. Концентрацiя бiоматерiалу змiнюється шляхом розбавлення плазми кровi iзотонiчним водним розчином. Показано, що зменшення концентрацiї бiоматерiалу до 0,91 вiд його середньої кiлькостi приводить до рiзкої змiни густини плазми та змiни характеру концентрацiйної залежностi зсувної в’язкостi плазми кровi. Висловлюється припущення, що спостережуванi змiни густини та зсувної в’язкостi плазми кровi є пов’язаними зi структурними перетвореннями, викликаними процесами олiгомерiзацiї, в першу чергу, димеризацiї молекул альбумiну. Робиться висновок про те, що дозоване введення кровозамiнникiв, яке не повинно перевищувати 0,1 вiд кiлькостi кровi, є тiсно пов’язаним зi структурними перетвореннями бiоматерiалу в плазмi кровi.

Посилання

G.D.O. Lowe, J.C. Barbenel. Plasma and blood viscosity. In: Clinical Blood Rheology, edited by G.D.O. Lowe (CRC Press, 1988), V. 1, p. 11. https://doi.org/10.1201/9780429261176-2

M. Brust, C. Schaefer, R. Doerr, L. Pan, M. Garcia, P.E. Arratia, C.Wagner. Rheology of human blood plasma: Viscoelastic versus Newtonian behavior. Phys. Rev. Lett. 110, 078305 (2013). https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.110.078305

E. Davila, D. Pares, G. Cuvelier, P. Relkin. Heat-induced gelation of porcine blood plasma proteins as affected by pH. Meat Sci. 76, 216 (2007). https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2006.11.002

P.D. Watson. Modeling the effects of proteins on pH in plasma. J. Appl. Physiol. 86, 1421 (1999). https://doi.org/10.1152/jappl.1999.86.4.1421

F. Roosen-Runge, M. Hennig, F. Zhang, R.M.J. Jacobs, M. Sztucki et al. Protein self-diffusion in crowded solutions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 108, 11815 (2011). https://doi.org/10.1073/pnas.1107287108

S.A. Volkova, N.N. Borovkov. The Fundamentals of Clinical Hematology (NizhGMA, 2013) (in Russian).

B. Jachimska, M. Wasilewska, Z. Adamczyk. Characterization of globular protein solutions by dynamic light scattering, electrophoretic mobility, and viscosity measurements. Langmuir 24, 6866 (2008). https://doi.org/10.1021/la800548p

K. Baler, O.A. Martin, M.A. Carignano, G.A. Ameer, J.A. Vila et al. Electrostatic unfolding and interactions of albumin driven by pH changes: A molecular dynamics study. J. Phys. Chem. B 118, 921 (2014). https://doi.org/10.1021/jp409936v

A.L. Grebenev. Propaedeutics of Internal Diseases (Meditsina, 2001) (in Russian).

A. Michnik, K. Michalik, Z. Drzazga. DSC study of human serum albumin ageing processes in aqueous and low concentration ethanol solutions. Polish J. Env. Stud. 15, 81 (2006).

A. Bhattacharya, R. Prajapati, S. Chatterjee, T.K.Mukherjee. Concentration-dependent reversible self-oligomerization of serum albumins through intermolecular beta-sheet formation. Langmuir 30, 14894 (2014). https://doi.org/10.1021/la5034959

R.F. Atmeh, I.M. Arafa, M. Al-Khateeb. Albumin aggregates: hydrodynamic shape and physico-chemical properties. Jordan J. Chem. 2, 169 (2007).

O.V. Khorolskyi. Calculation of the effective macromolecular radii of human serum albumin from the shear viscosity data for its aqueous solutions. Ukr. J. Phys. 64, 287 (2019). https://doi.org/10.15407/ujpe64.4.287

O.V. Khorolskyi. Effective radii of macromolecules in dilute polyvinyl alcohol solutions. Ukr. J. Phys. 63, 144 (2018). https://doi.org/10.15407/ujpe63.2.144

O.V. Khorolskyi. The nature of viscosity of polyvinyl alcohol solutions in dimethyl sulfoxide and water. Ukr. J. Phys. 62, 858 (2017). https://doi.org/10.15407/ujpe62.10.0858

A. Einstein. Eine neue Bestimmung der Molekuldimensionen. Ann. Phys. 19, 289 (1906). https://doi.org/10.1002/andp.19063240204

Hydrodynamic Interaction of Particles in Suspensions, edited by A.Yu. Ishlinskii, G.G. Chernyi (Mir, 1980) (in Russian).

A.A. Guslisty, N.P. Malomuzh, A.I. Fisenko. Optimum temperature for human life activity. Ukr. J. Phys. 63, 809 (2018). https://doi.org/10.15407/ujpe63.9.809

N.P. Malomuzh, E.V. Orlov. New version of the cell method for determining the viscosity of suspensions. Kolloid Zh. 64, 802 (2002) (in Russian). https://doi.org/10.1023/A:1021502306529

T.S. Chow. Viscosities of concentrated dispersions. Phys. Rev. E 48, 1977 (1993). https://doi.org/10.1103/PhysRevE.48.1977

R. Consiglio, D.R. Baker, G. Paul, H.E. Stanley. Continuum percolation thresholds for mixtures of spheres of different sizes. Physica A 319, 49 (2003). https://doi.org/10.1016/S0378-4371(02)01501-7

D.C. Carter, J.X. Ho. Structure of serum albumin. Adv. Protein Chem. 45, 153 (1994). https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60640-3

S. Curry, H.Mandelkow, P. Brick, N. Franks. Crystal structure of human serum albumin complexed with fatty acid reveals an asymmetric distribution of binding sites. Nat. Struct. Mol. Biol. 5, 827 (1998). https://doi.org/10.1038/1869

Опубліковано

2020-03-03

Як цитувати

Malomuzh, N. P., Bulavin, L. A., Gotsulskyi, V. Y., & Guslisty, A. A. (2020). Характерні зміни густини та в’язкості плазми людської крові в залежності від концентрації білків. Український фізичний журнал, 65(2), 151. https://doi.org/10.15407/ujpe65.2.151

Номер

Розділ

Фізика рідин та рідинних систем, біофізика і медична фізика

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають

1 2 3 4 5 6 > >>