Непрямі свідоцтва конформаційної регуляції у реакціях білків: як багато можна дізнатися?

Автор(и)

  • Л.М. Христофоров Інститут теоретичної фізики ім. М.М. Боголюбова НАН України

DOI:

https://doi.org/10.15407/ujpe57.7.746

Ключові слова:

-

Анотація

Майже всі реакції білків демонструють відхилення від простої поведінки в межах стандартної (біо)хімічної кінетики. Це зумовлено виключною структурною лабільністю білкових макромолекул, зазвичай не менш важливою для ефективності реакції, ніж властивості активного центру. Розкриття механізмів структурної регуляції наштовхується на значні труднощі з огляду на їхній прихований характер, оскільки сучасні
експериментальні та обчислювальні засоби ще далеко не достатні для одночасного моніторинга перебігу реакції та супутніх конформаційних
змін, сліди яких доводиться розшифровувати тільки з кінетики реакції. Тим не менш, можливо дійти до надійних висновків щодо функціонування білків та характеру їхньої структурної релаксації за допомогою зручного та обчислювально доступного підходу, що викладається в даній роботі.

Посилання

M. Karplus, J. Phys. Chem. B 104, 11 (2000).

https://doi.org/10.1021/jp993555t

C. Anfinsen, Science 181, 223 (1973).

https://doi.org/10.1126/science.181.4096.223

R.H. Austin, K. Beeson, L. Eisenstein, H. Frauenfelder, I.C. Gunsalus, and V.P. Marshall, Phys. Rev. Lett. 32, 403 (1974).

https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.32.403

G. Weber, Adv. Prot. Chem. 29, 1 (1975).

https://doi.org/10.1016/S0065-3233(08)60410-6

H. Frauenfelder, G. Chen, J. Berendzen, P.W. Fenimore, H. Jansson, B.H. McMahon, I.R. Stroe, J. Swenson, and R.D. Young, PNAS USA 106, 5129 (2009).

https://doi.org/10.1073/pnas.0900336106

R. Laughlin and D. Pines, PNAS USA 97, 28 (2000).

https://doi.org/10.1073/pnas.97.1.28

C. Jelsch, M.M. Teeter, V. Lamzin, V. Pichon-Pesme, R.H. Messing, and C. Lecomte, PNAS USA 97, 3171 (2000).

https://doi.org/10.1073/pnas.97.7.3171

R.D. Young and P.W. Fenimore, Biochim. Biophys. Acta 1814, 916 (2011).

https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.05.005

A.A. Deniz, S. Mukhopadhyay, and E. Lemke, J. R. Soc. Interface 5, 15 (2008).

https://doi.org/10.1098/rsif.2007.1021

N. Agmon and J.J. Hopfield, J. Chem. Phys. 78, 6947 (1983).

https://doi.org/10.1063/1.444643

M.Y. Okamura and G. Feher, Ann. Rev. Biochem. 61, 861 (1992).

https://doi.org/10.1146/annurev.bi.61.070192.004241

M.R. Gunner, Curr. Topics Bioenerg. 16, 319 (1991).

https://doi.org/10.1016/B978-0-12-152516-3.50010-3

L.N. Christophorov, Phys. Lett. A 205, 14 (1995).

https://doi.org/10.1016/0375-9601(95)00462-C

L.N. Christophorov, Dopov. Nats. Akad. Nauk Ukr. 12, 96 (1998).

L.N. Christophorov, A.R. Holzwarth, V.N. Kharkyanen, and F. van Mourik, Chem. Phys. 256, 45 (2000).

https://doi.org/10.1016/S0301-0104(00)00089-6

N. Agmon, J. Phys. Chem. B 104, 7830 (2000).

https://doi.org/10.1021/jp0012911

L.N. Christophorov and V.N. Kharkyanen, Chem. Phys. Res. J. 1, 1 (2007).

G.A. Abgaryan, L.N. Christophorov, A.O. Goushcha, A.R. Holzwarth, V.N. Kharkyanen, P.P. Knox, and E.P. Lukashev, J. Biol. Phys. 24, 1 (1998).

https://doi.org/10.1023/A:1005039023702

Yu.M. Barabash, N.M. Berezetskaya, L.N. Christophorov, A.O. Goushcha, and V.N. Kharkyanen, J. Chem. Phys. 116, 4339 (2002).

https://doi.org/10.1063/1.1447906

A.O. Goushcha, A.J. Manzo, G.W. Scott, L.N. Christophorov, P.P. Knox, Yu.M. Barabash, M.T. Kapoustina, N.M. Berezetska, and V.N. Kharkyanen, Biophys. J. 84, 1146 (2003).

https://doi.org/10.1016/S0006-3495(03)74930-3

E.P. Lukashev, P.P. Knox, A.B. Rubin, M.V. Olenchuk, Yu.M. Barabash, N.M. Berezetskaya, and V.N. Kharkyanen, Biofiz. 54, 296 (2009).

https://doi.org/10.1134/S0006350909030051

V.N. Kharkyanen, Yu.Ì. Barabash, N.Ì. Berezetskaya, E.P. Lukashev, P.P. Knox, and L.N. Christophorov, Chem. Phys. Lett. 512, 113 (2011).

https://doi.org/10.1016/j.cplett.2011.07.006

L.N. Christophorov, Int. J. Quant. Chem. 110, 62 (2010).

https://doi.org/10.1002/qua.22246

H. Frauenfelder, P.G. Wolynes, and R.H. Austin, Rev. Mod. Phys. 71, S419 (1999).

https://doi.org/10.1103/RevModPhys.71.S419

D.E. Koshland, jr., PNAS USA 44, 98 (1958).

https://doi.org/10.1073/pnas.44.2.98

J. Ricard and A. Cornish-Bowden, Eur. J. Biochem. 166, 255 (1987).

https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1987.tb13510.x

X.S. Xie and H.P. Lu, J. Biol. Chem. 274, 15967 (1999).

https://doi.org/10.1074/jbc.274.23.15967

H.P. Lu, L. Xun, and X.S. Xie, Science 282, 1877 (1998).

https://doi.org/10.1126/science.282.5395.1877

G.K. Schenter, H.P. Lu, and X.S. Xie, J. Phys. Chem. A 103, 10477 (1999).

https://doi.org/10.1021/jp992324j

S. Young and J. Cao, J. Chem. Phys. 117, 10996 (2002).

https://doi.org/10.1063/1.1521155

L.N. Christophorov, A.R. Holzwarth, and V.N. Kharkyanen, Ukr. J. Phys. 48, 672 (2003).

D. Kleinfeld, M.Y. Okamura, and G. Feher, Biochemistry 23, 5780 (1984).

https://doi.org/10.1021/bi00319a017

Yu.F. Krupyanskii and V.I. Gol'danskii, Physics-Uspekhi 45, 1131 (2002).

https://doi.org/10.1070/PU2002v045n11ABEH001145

Downloads

Опубліковано

2012-07-30

Як цитувати

Христофоров L. (2012). Непрямі свідоцтва конформаційної регуляції у реакціях білків: як багато можна дізнатися?. Український фізичний журнал, 57(7), 746. https://doi.org/10.15407/ujpe57.7.746

Номер

Розділ

Наносистеми