Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
DOI:
https://doi.org/10.15407/ujpe65.5.412Ключові слова:
enzymatic reactions, Michaelis–Menten schemes, monomeric enzymes, conformational regulation, reaction velocityАнотація
У пошуках нестандартних шляхiв конформацiйної регуляцiї активно використовують рiзноманiтнi, iнодi переускладненi, версiї схеми Мiхаелiса–Ментен. На прикладi мономерних ензимiв з одним мiсцем зв’язування визначено мiнiмальнi схеми, що уможливлюють особливi регуляторнi властивостi типу “кооперативностi”, субстратного iнгiбування тощо. Проiлюстровано найпростiшi шляхи розрахунку швидкостi ензиматичної реакцiї в ансамблi або на рiвнi поодинокої молекули ензиму.
Посилання
L. Michaelis, M.L. Menten. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Zeitschrift 49, 333 (1913).
A Century of Michaelis-Menten Kinetics (Special issue, ed. by A. Cornish-Bowden, C.P. Whitham). FEBS Lett. 587, 2711 (2013). https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.07.035
A. Cornish-Bowden. One hundred years of Michaelis-Menten kinetics. Perspective in Science 4, 3 (2015). https://doi.org/10.1016/j.pisc.2014.12.002
A. Cornish-Bowden, M.L. C'ardenas. Cooperativity in monomeric enzymes. J. Theor. Biol. 124, 1 (1987). https://doi.org/10.1016/S0022-5193(87)80248-5
M.L. C'ardenas. Michaelis and Menten equation and the long road to the discovery of cooperativity. FEBS Lett. 587, 2767 (2013). https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.07.014
Y.P. Lu. Sizing up single-molecule enzymatic conformational dynamics. Chem. Soc. Rev. 43, 1118 (2014). https://doi.org/10.1039/C3CS60191A
R. Ye, X. Mao, X. Sun, P. Chen. Analogy between enzyme and nanoparticle catalysis: A single-molecule perspective. ACS Catal. 9, 1985 (2019). https://doi.org/10.1021/acscatal.8b04926
M. Panigrahy, A. Kumar, S. Chowdhury, A. Dua. Unraveling mechanisms from waiting time distributions in single-nanoparticle catalysis. J. Chem. Phys. 150, 204119 (2019). https://doi.org/10.1063/1.5087974
V.J. Hilser, J.A. Anderson, H.N. Motlagh. Allostery vs "allokairy", Proc. Natl. Acad. Sci. USA 112, 11430 (2015). https://doi.org/10.1073/pnas.1515239112
B.P. English, W. Min, A.M. van Oijen, K.T. Lee, G. Luo, H. Sun, B.J. Cherayil, S.C. Kou, X.S. Xie. Ever-fluctuating single enzyme molecules: Michaelis-Menten equation revisited. Nat. Chem. Biol. 2, 87 (2006). https://doi.org/10.1038/nchembio759
S.C. Kou, B.J. Cherayil, W. Min, B.P. English, X.S. Xie. Single-molecule Michaelis-Menten equations. J. Phys. Chem. B 109, 19068 (2005). https://doi.org/10.1021/jp051490q
A. Kumar, H. Maity, A. Dua. Parallel versus off-pathway Michaelis-Menten mechanism for single-enzyme kinetics of a fluctuating enzyme. J. Phys. Chem. B 119, 8490 (2015). https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.5b03752
D. Singh, S. Chaudhury. Theoretical study of the conditional non-monotonic off rate dependence of catalytic reaction rates in single enzymes in the presence of conformational fluctuations. Chem. Phys. 523, 150 (2019). https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2019.04.012
D.E. Piephoff, J. Wu, J. Cao. Conformational nonequilibrium kinetics: Generalized Michaelis-Menten equation. J. Phys. Chem. Lett. 8, 3619 (2017). https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.7b01210
L.N. Christophorov. Influence of substrate unbinding on kinetics of enzymatic catalysis. Rep. Natl. Acad. Sci. Ukraine (Dopovidi) 1, 40 (2019). https://doi.org/10.15407/dopovidi2019.01.040
L.N. Christophorov, V.N. Kharkyanen. Synergetic mechanisms of structural regulation of the electron-transfer and other reactions of biological macromolecules. Chem. Phys. 319, 330 (2005). https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2005.06.029
L.N. Christophorov. Enzyme functioning: Along the lines of non-equilibrium phase transitions. AIP Advances 8, 125326 (2018). https://doi.org/10.1063/1.5055354
B.R. Rabin. Co-operative effects in enzyme catalysis: A possible kinetic model based on substrate-induced conformational isomerization. Biochem. J. 102, 22c (1967). https://doi.org/10.1042/bj1020022C
J. Cao. Event-averaged measurements of single-molecule kinetics. Chem. Phys. Lett. 327, 38 (2000). https://doi.org/10.1016/S0009-2614(00)00809-5
W. Ferdinand. The interpretation of non-hyperbolic rate curves for two-substrate enzymes. Biochem. J. 98, 278 (1966). https://doi.org/10.1042/bj0980278
S. Reuveni, M. Urbakh, J. Klafter. Role of substrate unbinding in Michaelis-Menten enzymatic reactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111, 4391 (2014). https://doi.org/10.1073/pnas.1318122111
N. Agmon, J.J. Hopfield. CO-binding to heme proteins: A model for barrier height distribution and slow conformational changes. J. Chem. Phys. 79, 2042 (1983). https://doi.org/10.1063/1.445988
Yu.M. Barabash, N.M. Berezetskaya, L.N. Christophorov, A.O. Goushcha, V.N. Kharkyanen. Effects of structural memory in protein reactions. J. Chem. Phys. 116, 4339 (2002). https://doi.org/10.1063/1.1447906
N. Agmon, J.J. Hopfield. Transient kinetics of chemical reactions with bounded diffusion perpendicular to the reaction coordinate: Intramolecular processes with slow conformational changes. J. Chem. Phys. 78, 6947 (1983). https://doi.org/10.1063/1.444643
L.N. Christophorov. Dichotomous noise with feedback and charge-conformation interactions. J. Biol. Phys. 22, 197 (1996). https://doi.org/10.1007/BF00401873
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ліцензійний Договір
на використання Твору
м. Київ, Україна
Відповідальний автор та співавтори (надалі іменовані як Автор(и)) статті, яку він (вони) подають до Українського фізичного журналу, (надалі іменована як Твір) з одного боку та Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України в особі директора (надалі – Видавець) з іншого боку уклали даний Договір про таке:
1. Предмет договору.
Автор(и) надає(ють) Видавцю безоплатно невиключні права на використання Твору (наукового, технічного або іншого характеру) на умовах, визначених цим Договором.
2. Способи використання Твору.
2.1. Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору таким чином:
2.1.1. Використовувати Твір шляхом його видання в Українському фізичному журналі (далі – Видання) мовою оригіналу та в перекладі на англійську (погоджений Автором(ами) і Видавцем примірник Твору, прийнятого до друку, є невід’ємною частиною Ліцензійного договору).
2.1.2. Переробляти, адаптувати або іншим чином змінювати Твір за погодженням з Автором(ами).
2.1.3. Перекладати Твір у випадку, коли Твір викладений іншою мовою, ніж мова, якою передбачена публікація у Виданні.
2.2. Якщо Автор(и) виявить(лять) бажання використовувати Твір в інший спосіб, як то публікувати перекладену версію Твору (окрім випадку, зазначеного в п. 2.1.3 цього Договору); розміщувати повністю або частково в мережі Інтернет; публікувати Твір в інших, у тому числі іноземних, виданнях; включати Твір як складову частину інших збірників, антологій, енциклопедій тощо, то Автор(и) мають отримати на це письмовий дозвіл від Видавця.
3. Територія використання.
Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору способами, зазначеними у п.п. 2.1.1–2.1.3 цього Договору, на території України, а також право на розповсюдження Твору як невід’ємної складової частини Видання на території України та інших країн шляхом передплати, продажу та безоплатної передачі третій стороні.
4. Строк, на який надаються права.
4.1. Договір є чинним з дати підписання та діє протягом усього часу функціонування Видання.
5. Застереження.
5.1. Автор(и) заявляє(ють), що:
– він/вона є автором (співавтором) Твору;
– авторські права на даний Твір не передані іншій стороні;
– даний Твір не був раніше опублікований і не буде опублікований у будь-якому іншому виданні до публікації його Видавцем (див. також п. 2.2);
– Автор(и) не порушив(ли) права інтелектуальної власності інших осіб. Якщо у Творі наведені матеріали інших осіб за виключенням випадків цитування в обсязі, виправданому науковим, інформаційним або критичним характером Твору, використання таких матеріалів здійснене Автором(ами) з дотриманням норм міжнародного законодавства і законодавства України.
6. Реквізити і підписи сторін.
Видавець: Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України.
Адреса: м. Київ, вул. Метрологічна 14-б.
Автор: Електронний підпис від імені та за погодження всіх співавторів.
.png){kind=small}
