Подібність електрофізичних властивостей макромолекул альбуміну та магнітних властивостей парамагнетиків
DOI:
https://doi.org/10.15407/ujpe70.7.460Ключові слова:
макромолекула альбумiну, дзета-потенцiал, показник кислотно-лужного балансу, особлива точка дзета-потенцiалуАнотація
У роботi встановлена подiбнiсть електрофiзичних явищ у водно-сольових розчинах макромолекул альбумiну та магнiтних властивостей парамагнетикiв. Визначено характер залежностi дзета-потенцiалу макромолекул альбумiну вiд показника кислотно-лужного балансу pH їх водно-сольових розчинiв, спираючись на рiвняння намагнiченостi парамагнетикiв. Встановлено, що асиметрiя залежностi дзета-потенцiалу макромолекул альбумiну вiд рiзницi pH-pH0 не перевищує 30%, де pH0 – це значення показника в iзоелектричнiй точцi. Доведено, що фiзико-хiмiчнi властивостi водно-сольових розчинiв протеїнiв в областi ключових параметрiв життєдiяльностi органiзмiв спiвпадають з областю застосування теорiї фазових переходiв другого порядку Ландау.
Посилання
1. Y. Li, N.G. Pinto. Model for ion-exchange equilibria of macromolecules in preparative chromatography. J. Chromatogr. A 702, 113 (1995).
https://doi.org/10.1016/0021-9673(94)01281-I
2. W. Kopaciewicz, M.A. Rounds, J. Fausnaugh, F.E. Regnier. Retention model for high-performance ion-exchange chromatography. J. Chromatogr. A 266, 3 (1983).
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(01)90875-1
3. J. Fausnaugh-Pollitt, G. Thevenon, L. Janis, F.E. Regnier. Chromatographic resolution of lysozyme variants. J. Chromatogr. A 443, 221 (1988).
https://doi.org/10.1016/S0021-9673(00)94795-2
4. J.C. Bosma, J.A. Wesselingh. pH dependence of ion-exchange equilibrium of proteins. AIChE J. 44, 2399 (1998).
https://doi.org/10.1002/aic.690441108
5. M.O. Mchedlov-Petrosyan. Fundamentals of Colloidal Chemistry: Physical Chemistry of Dispersed Systems and Surface Phenomena (Kharkiv, 2004) (in Ukrainian) [ISBN: 966-623-288-X].
6. K.V. Fedorova. Optical Properties of Protein Macromolecules and Enzymes in Aqueous Solutions Containing Metal Ions. Ph.D. thesis (Moscow, 2016) (in Russian).
7. O.D. Stoliaryk, A.A. Guslisty, O.V. Khorolskyi. Temperature and concentration dependences of the zeta potential of albumin macromolecules in the aqueous-salt solution. Ukr. J. Phys. 68, 742 (2023).
https://doi.org/10.15407/ujpe68.11.742
8. K. Rezwan, L.P. Meier, M. Rezwan, J. V¨or¨os, M. Textor, L.J. Gauckler. Bovine serum albumin absorption onto colloidal Al2O3 particles: a new model based on zeta potential and UV-Vis measurements. Langmuir 20, 10055 (2004).
https://doi.org/10.1021/la048459k
9. B. Jachimska, M. Wasilewska, Z. Adamczyk. Characterization of globular protein solutions by dynamic light scattering, electrophoretic mobility, and viscosity measurements. Langmuir 24, 6866 (2008).
https://doi.org/10.1021/la800548p
10. M. Wasilewska, Z. Adamczyk, B. Jachimska. Structure of fibrinogen in electrolyte solutions derived from dynamic light scattering (DLS) and viscosity measurements. Langmuir 25, 3698 (2009).
https://doi.org/10.1021/la803662a
11. J.L. Oncley. Dielectric behavior and atomic structure of serum albumin. Biophys. Chem. 100, 151 (2002).
https://doi.org/10.1016/S0301-4622(02)00276-4
12. E.H. Grant, S.E. Keefe, S. Takashima. Dielectric behavior of aqueous solutions of bovine serum albumin from radiowave to microwave frequencies. J. Phys. Chem. 72, 4373 (1968).
https://doi.org/10.1021/j100859a004
13. A.L. Grebenev. Propaedeutics of Internal Diseases (Meditsyna, 2001) (in Russian).
14. O.V. Khorolskyi, N.P. Malomuzh. Macromolecular sizes of serum albumins in its aqueous solutions. AIMS Biophys. 7, 219 (2020).
https://doi.org/10.3934/biophy.2020017
15. V. Bardik, A.I. Fisenko, S. Magaz'u, N.P. Malomuzh. The crucial role of water in the formation of the physiological temperature range for warm-blooded organisms. J. Mol. Liq. 306, 112818 (2020).
https://doi.org/10.1016/j.molliq.2020.112818
16. N. Atamas, V. Bardik, A. Bannikova, O. Grishina, E. Lugovskoi, S. Lavoryk, Y. Makogonenko, V. Korolovych, D. Nerukh, V. Paschenko. The effect of water dynamics on conformation changes of albumin in pre-denaturation state: photon correlation spectroscopy and simulation. J. Mol. Liq. 235, 17 (2017).
https://doi.org/10.1016/j.molliq.2017.01.017
17. L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh. Upper temperature limit for the existence of the alive matter. J. Mol. Liq. 124, 136 (2006).
https://doi.org/10.1016/j.molliq.2005.11.027
18. A.I. Fisenko, N.P. Malomuzh. Role of the H-bond network in the creation of life-giving properties of water. Chem. Phys. 345, 164 (2008).
https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2007.08.013
19. L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh. Dynamic phase transition in water as the most important factor in provoking protein denaturation in warm-blooded organisms. Fiz. Zhivogo 18, 16 (2010) (in Russian).
20. L.D. Landau, E.M. Lifshitz. Statistical Physics (Elsevier, 1980).
21. B. Tremey, B. Vigu'e. Changes in blood gases with temperature: implications for clinical practice. Ann. Fr. Anesth. Reanim. 23, 474 (2004).
https://doi.org/10.1016/S0750-7658(04)00097-8
22. D.V. Sivukhin. General Course of Physics. Vol. 3. Electricity (Nauka, 1989) (in Russian).
Завантаження
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Ліцензійний Договір
на використання Твору
м. Київ, Україна
Відповідальний автор та співавтори (надалі іменовані як Автор(и)) статті, яку він (вони) подають до Українського фізичного журналу, (надалі іменована як Твір) з одного боку та Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України в особі директора (надалі – Видавець) з іншого боку уклали даний Договір про таке:
1. Предмет договору.
Автор(и) надає(ють) Видавцю безоплатно невиключні права на використання Твору (наукового, технічного або іншого характеру) на умовах, визначених цим Договором.
2. Способи використання Твору.
2.1. Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору таким чином:
2.1.1. Використовувати Твір шляхом його видання в Українському фізичному журналі (далі – Видання) мовою оригіналу та в перекладі на англійську (погоджений Автором(ами) і Видавцем примірник Твору, прийнятого до друку, є невід’ємною частиною Ліцензійного договору).
2.1.2. Переробляти, адаптувати або іншим чином змінювати Твір за погодженням з Автором(ами).
2.1.3. Перекладати Твір у випадку, коли Твір викладений іншою мовою, ніж мова, якою передбачена публікація у Виданні.
2.2. Якщо Автор(и) виявить(лять) бажання використовувати Твір в інший спосіб, як то публікувати перекладену версію Твору (окрім випадку, зазначеного в п. 2.1.3 цього Договору); розміщувати повністю або частково в мережі Інтернет; публікувати Твір в інших, у тому числі іноземних, виданнях; включати Твір як складову частину інших збірників, антологій, енциклопедій тощо, то Автор(и) мають отримати на це письмовий дозвіл від Видавця.
3. Територія використання.
Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору способами, зазначеними у п.п. 2.1.1–2.1.3 цього Договору, на території України, а також право на розповсюдження Твору як невід’ємної складової частини Видання на території України та інших країн шляхом передплати, продажу та безоплатної передачі третій стороні.
4. Строк, на який надаються права.
4.1. Договір є чинним з дати підписання та діє протягом усього часу функціонування Видання.
5. Застереження.
5.1. Автор(и) заявляє(ють), що:
– він/вона є автором (співавтором) Твору;
– авторські права на даний Твір не передані іншій стороні;
– даний Твір не був раніше опублікований і не буде опублікований у будь-якому іншому виданні до публікації його Видавцем (див. також п. 2.2);
– Автор(и) не порушив(ли) права інтелектуальної власності інших осіб. Якщо у Творі наведені матеріали інших осіб за виключенням випадків цитування в обсязі, виправданому науковим, інформаційним або критичним характером Твору, використання таких матеріалів здійснене Автором(ами) з дотриманням норм міжнародного законодавства і законодавства України.
6. Реквізити і підписи сторін.
Видавець: Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України.
Адреса: м. Київ, вул. Метрологічна 14-б.
Автор: Електронний підпис від імені та за погодження всіх співавторів.
.png){kind=small}
