Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
DOI:
https://doi.org/10.15407/ujpe68.10.684Ключові слова:
мономернi ферменти, кiнетична кооперативнiсть, конформацiйна регуляцiя, немiхаелiсовi схеми, кiнетичний резонанс, глюкокiназаАнотація
Детально розглянуто тристанову мiнiмальну схему кiнетичної кооперативностi мономерних ферментiв. Встановлено строгi критерiї позитивної кооперативностi та її сигмоїдної версiї в термiнах параметрiв системи (констант швидкостей). Показано, що ступiнь кооперативностi особливо чутливий до швидкостей та напряму обмiну мiж конформацiйними станами вiльного ферменту. Проте нiякої необхiдностi “кiнетичного резонансу” (i тим бiльше, його загальностi), заявленої нещодавно для посилення кооперативностi, виявлено не було. Загалом, хоча мiнiмальна тристанова модель добре слугує для якiсного розумiння природи кiнетичної кооперативностi, вона навряд чи придатна для кiлькiсного опису реакцiй реальних ферментiв, що показано у випадку глюкокiнази.
Посилання
L. Michaelis, M.L. Menten. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Zeitschrift 49, 333 (1913).
A Century of Michaelis-Menten Kinetics (Special issue. Edited by A. Cornish-Bowden, C.P. Whitham). FEBS Lett. 587, 2711 (2013).
https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.07.035
A. Cornish-Bowden. One hundred years of Michaelis-Menten kinetics. Perspective in Science 4, 3 (2015).
https://doi.org/10.1016/j.pisc.2014.12.002
J. Monod, Wyman, J.-P. Changeux. On the nature of allosteric transitions: A plausible model. J. Mol. Biol. 12, 88 (1965).
https://doi.org/10.1016/S0022-2836(65)80285-6
D.E. Koshland, Jr, G. Nemethy, D. Filmer. Comparison of experimental binding data and theoretical models in proteins containing subunits. Biochemistry 5, 365 (1966).
https://doi.org/10.1021/bi00865a047
A. Cornish-Bowden, M.L. C'ardenas. Cooperativity in monomeric enzymes. J. Theor. Biol. 124, 1 (1987).
https://doi.org/10.1016/S0022-5193(87)80248-5
B.R. Rabin. Co-operative effects in enzyme catalysis: A possible kinetic mode based in substrate-induced conformational isomerization. Biochem. J. 102, 22c (1967).
https://doi.org/10.1042/bj1020022C
E. Whitehead. The regulation of enzyme activity and allosteric transition. Progr. Biophys. Mol. Biol. 21, 321 (1970).
https://doi.org/10.1016/0079-6107(70)90028-3
C. Frieden. Kinetic aspects of regulation of metabolic processes: The hysteretic enzyme concept. J. Biol. Chem. 245, 5788 (1970).
https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)62721-8
G.R. Ainslie, J.P. Shill, K.E. Neet. Transient and cooperativity. A slow transition model for relating transients and cooperative kinetics of enzymes. J. Biol. Chem. 247, 7088 (1980).
https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)44697-8
J. Ricard, J.-C. Meunier, J. Buc. Regulatory behavior of monomeric enzymes. 1. The mnemonical enzyme concept. Eur. J. Biochem. 49, 105 (1974).
https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1974.tb03825.x
J. Ricard, A. Cornish-Bowden. Co-operative and allosteric enzymes: 20 years on. Eur. J. Biochem. 166, 255 (1987).
https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1987.tb13510.x
C.M. Porter, B.G. Miller. Cooperativity in monomeric enzymes with single ligand-binding sites (minireview). Bioorg. Chem. 43, 44 (2012).
https://doi.org/10.1016/j.bioorg.2011.11.001
D. Michel. Conformational selection or induced fit? New insights from old principles. Biochimie, 128-129, 48 (2016).
https://doi.org/10.1016/j.biochi.2016.06.012
D.E. Piephoff, J. Wu, J. Cao. Conformational nonequilibrium enzyme kinetics: Generalized Michaelis-Menten equation. J. Phys. Chem. Lett. 8, 3619 (2017).
https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.7b01210
H. Niemeyer, M. Luz Cardenas, E. Rabajille, T. Ureta, L. Clark-Turri, J. Penaranda. Sigmoidal kinetics of glucokinase. Enzyme 20, 321 (1975).
https://doi.org/10.1159/000458957
M.L. C'ardenas. Comparative biochemistry of glucokinase. Front. Diabetes 16, 31 (2004).
https://doi.org/10.1159/000079005
A. Cornish-Bowden, M.L. C'ardenas. Glucokinase: A monomeric enzyme with positive cooperativity. Front. Diabetes 16, 125 (2004).
https://doi.org/10.1159/000079011
M. Larion, A.L. Hansen, F. Zhang, L. Bruschweiler-Li, V. Tugarinov, B.G. Miller, R. Bruschweiler. Kinetic cooperativity in human pancreatic glucokinase originates from millisecond dynamics of the small domain. Angew. Chem. 54, 8129 (2015).
https://doi.org/10.1002/anie.201501204
A.C. Whittington, M. Larion, J.M. Bowler, K.M. Ramsey, R. Bruschweiler, B.G. Miller. Dual allosteric activation mechanisms in monomeric human glucokinase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 112, 11553 (2015).
https://doi.org/10.1073/pnas.1506664112
V.J. Hilser, J.A. Anderson, H.N. Motlagh. Allostery vs. allokairy. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 112, 11430 (2015).
https://doi.org/10.1073/pnas.1515239112
W. Mu, J. Kong, J. Cao. Understanding the optimal cooperativity of human glucokinase: Kinetic resonance in nonequilibrium conformational fluctuations. J. Phys. Chem. Lett. 12, 2900 (2021).
https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.1c00438
H. Qian. Cooperativity and specificity in enzyme kinetics: A single-molecule time-based perspective. Biohys. J. 95, 10 (2008).
https://doi.org/10.1529/biophysj.108.131771
M. Panigrahy, S. Garani, A. Dua. Molecular memory and dynamic cooperativity in monomeric enzymes. J. Indian Chem. Soc. 96, 817 (2019).
L.N. Christophorov, V.N. Kharkyanen. Synergetic mechanisms of structural regulation of the electron-transfer and other reactions of biological macromolecules. Chem. Phys. 319, 330 (2005).
https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2005.06.029
L.N. Christophorov. On the velocity of enzymatic reactions in Michaelis-Menten-like schemes (ensemble and singlemolecule versions). Ukr. J. Phys. 65, 412 (2020).
https://doi.org/10.15407/ujpe65.5.412
J.H. Choi, A.H. Laurent, V.J. Hilser, M. Ostermeier. Design of protein switches based on an ensemble model of allostery. Nat. Comm. 6, 6968 (2015).
https://doi.org/10.1038/ncomms7968
Yu.M. Barabash, N.M. Berezetskaya, L.N. Christophorov, A.O. Goushcha, V.N. Kharkyanen. Effects of structural memory in protein reactions. J. Chem. Phys. 116, 4339 (2002).
https://doi.org/10.1063/1.1447906
L.N. Christophorov. Enzyme functioning: Along the lines of nonequilibrium phase transitions. AIP Advances 8, 125326 (2018).
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ліцензійний Договір
на використання Твору
м. Київ, Україна
Відповідальний автор та співавтори (надалі іменовані як Автор(и)) статті, яку він (вони) подають до Українського фізичного журналу, (надалі іменована як Твір) з одного боку та Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України в особі директора (надалі – Видавець) з іншого боку уклали даний Договір про таке:
1. Предмет договору.
Автор(и) надає(ють) Видавцю безоплатно невиключні права на використання Твору (наукового, технічного або іншого характеру) на умовах, визначених цим Договором.
2. Способи використання Твору.
2.1. Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору таким чином:
2.1.1. Використовувати Твір шляхом його видання в Українському фізичному журналі (далі – Видання) мовою оригіналу та в перекладі на англійську (погоджений Автором(ами) і Видавцем примірник Твору, прийнятого до друку, є невід’ємною частиною Ліцензійного договору).
2.1.2. Переробляти, адаптувати або іншим чином змінювати Твір за погодженням з Автором(ами).
2.1.3. Перекладати Твір у випадку, коли Твір викладений іншою мовою, ніж мова, якою передбачена публікація у Виданні.
2.2. Якщо Автор(и) виявить(лять) бажання використовувати Твір в інший спосіб, як то публікувати перекладену версію Твору (окрім випадку, зазначеного в п. 2.1.3 цього Договору); розміщувати повністю або частково в мережі Інтернет; публікувати Твір в інших, у тому числі іноземних, виданнях; включати Твір як складову частину інших збірників, антологій, енциклопедій тощо, то Автор(и) мають отримати на це письмовий дозвіл від Видавця.
3. Територія використання.
Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору способами, зазначеними у п.п. 2.1.1–2.1.3 цього Договору, на території України, а також право на розповсюдження Твору як невід’ємної складової частини Видання на території України та інших країн шляхом передплати, продажу та безоплатної передачі третій стороні.
4. Строк, на який надаються права.
4.1. Договір є чинним з дати підписання та діє протягом усього часу функціонування Видання.
5. Застереження.
5.1. Автор(и) заявляє(ють), що:
– він/вона є автором (співавтором) Твору;
– авторські права на даний Твір не передані іншій стороні;
– даний Твір не був раніше опублікований і не буде опублікований у будь-якому іншому виданні до публікації його Видавцем (див. також п. 2.2);
– Автор(и) не порушив(ли) права інтелектуальної власності інших осіб. Якщо у Творі наведені матеріали інших осіб за виключенням випадків цитування в обсязі, виправданому науковим, інформаційним або критичним характером Твору, використання таких матеріалів здійснене Автором(ами) з дотриманням норм міжнародного законодавства і законодавства України.
6. Реквізити і підписи сторін.
Видавець: Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України.
Адреса: м. Київ, вул. Метрологічна 14-б.
Автор: Електронний підпис від імені та за погодження всіх співавторів.
.png){kind=small}
