Температурна і концентраційна залежність дзета-потенціалу макромолекул альбуміну у водно-сольовому розчині згідно з комірковою моделлю

Автор(и)

  • O.D. Stoliaryk Odesa I.I. Mechnikov National University
  • A.A. Guslisty Family Medicine Center Amedika LLC
  • O.V. Khorolskyi Poltava V.G. Korolenko National Pedagogical University

DOI:

https://doi.org/10.15407/ujpe68.11.742

Ключові слова:

водний розчин, альбумін, хлорид натрію, дзета-потенціал, pH, коміркова модель

Анотація

За допомогою комiркової моделi побудовано концентрацiйнi залежностi дзета-потенцiалу сироваткового альбумiну людини у водно-сольових розчинах; знайдено теоретичнi залежностi дзета-потенцiалу водно-сольових розчинiв сироваткового альбумiну людини вiд концентрацiї хлориду натрiю для рiзних концентрацiй альбумiну: а) за двох рiзних температур, 300 К та 318 К; б) за рiзних значень радiуса альбумiну, 40 Å та 45 Å. Виявлено, що змiна температури в розглянутих межах суттєво не впливає на дзета-потенцiал водно-сольових розчинiв альбумiну; збiльшення радiуса молекули на 5 Å приводить до помiтного зменшення дзета-потенцiалу вiд 3 до 10 одиниць в залежностi вiд концентрацiї солi. Отриманi данi є базисом для iнтерпретацiї значень дзета-потенцiалу альбумiну за наявностi рiзних патологiчних станiв.

Посилання

V.W. Rodwell, D.A. Bender, K.M. Botham, P.J. Kennelly, P.A. Weil. Harper's Illustrated Biochemistry (McGraw Hill, 2018).

I.V. Savitsky. Biological Chemistry (Vyshcha Shkola, 1982) (in Russian).

E.M. Trukhan. Introduction to Biophysics (MFTI, 2008) (in Russian) [ISBN: 9785741702406].

R.G. Bates. Determination of pH: Theory and Practice (John Wiley and Sons, 1964) [ISBN: 9780471056461].

V. Bardik, A.I. Fisenko, S. Magaz'u, N.P. Malomuzh. The crucial role of water in the formation of the physiological temperature range for warm-blooded organisms. J. Mol. Liq. 306, 112818 (2020).

https://doi.org/10.1016/j.molliq.2020.112818

N. Atamas, V. Bardik, A. Bannikova, O. Grishina, E. Lugovskoi, S. Lavoryk, Y. Makogonenko, V. Korolovych, D. Nerukh, V. Paschenko. The effect of water dynamics on conformation changes of albumin in pre-denaturation state: photon correlation spectroscopy and simulation. J. Mol. Liq. 235, 17 (2017).

https://doi.org/10.1016/j.molliq.2017.01.017

N. Atamas, V. Bardik, S. Komisarenko, Y. Makogonenko, E. Lugovskoi, N. Malomuzh, D. Nerukh, P. Solonin. Water dynamics and stability of major blood proteins at predenaturation stage. Atti Accad. Pelor. Peric. 97 (S2), A16 (2019).

N.O. Mchedlov-Petrosyan, Yu.E. Zevatsky, D.V. Samoilov. Physical Chemistry. Acid-Base Equilibria In Aqueous Solutions (St. Petersburg, 2018) (in Russian) [ISBN: 978-5-7937-1496-9].

N.O. Mchedlov-Petrosyan, L.P. Loginova, V.N. Kleshchevnikova. Influence of salts on the ionization of indicators in the Stern layer of cationic micelles. Zh. Fiz. Khim. 67, 1649 (1993) (in Russian).

O.V. Tomchuk, L.A. Bulavin, V.L. Aksenov, V.M. Garamus, O.I. Ivankov, A.Y. Vul', A.T. Dideikin, M.V. Avdeev. Small-angle scattering from polydisperse particles with a diffusive surface. J. Appl. Crystallogr. 47, 642 (2014).

https://doi.org/10.1107/S1600576714001216

E.A. Kyzyma, A.A. Tomchuk, L.A. Bulavin, V.I. Petrenko, L. Alm'asy, M.V. Korobov, D.S. Volkov, I.V. Mikheev, I.V. Koshlan, N.A. Koshlan, P. Bl'aha, M.V. Avdeev, V.L. Aksenov. Structure and toxicity of aqueous fullerene C60 solutions. J. Surf. Invest. X-ray 9, 1 (2015).

https://doi.org/10.1134/S1027451015010127

V.I. Petrenko, O.P. Artykulnyi, L.A. Bulavin, L. Alm'asy, V.M. Garamus, O.I. Ivankov, N.A. Grigoryeva, L. Vekas, P. Kopcansky, M.V. Avdeev. On the impact of surfactant type on the structure of aqueous ferrofluids. Colloid, Surface. A 541, 222 (2018).

https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2017.03.054

A. Oleinikova, L. Bulavin, V. Pipich. Critical anomaly of shear viscosity in a mixture with an ionic impurity. Chem. Phys. Lett. 278, 121 (1997).

https://doi.org/10.1016/S0009-2614(97)00945-7

S.S. Dukhin. Electrical Conductivity And Electrokinetic Properties Of Dispersed Systems (Naukova Dumka, 1975) (in Russian).

K.V. Fedorova. Optical Properties of Protein and Enzyme Macromolecules in Aqueous Solutions Containing Met al Ions. PhD thesis (Moscow, 2016) (in Russian).

P. Debye. Selected Works (Nauka, 1987) (in Russian).

L.D. Landau and E.M. Lifshits, Statistical Physics, Part 1 (Pergamon Press, 1980).

https://doi.org/10.1016/B978-0-08-057046-4.50008-7

V.I. Marenkov, M.N. Chesnokov. Physical Models of Plasma with a Condensed Dispersed Phase (UMK VO, 1989) (in Russian).

V.E. Fortov, A.G. Khrapak, S.A. Khrapak, V.I. Molotkov, O.F. Petrov. Dusty plasmas. Physics-Usp. 47, 447 (2004).

https://doi.org/10.1070/PU2004v047n05ABEH001689

B. Jachimska, M. Wasilewska, Z. Adamczyk. Characterization of globular protein solutions by dynamic light scattering, electrophoretic mobility, and viscosity measurements. Langmuir 24, 6866 (2008).

https://doi.org/10.1021/la800548p

V. Souza, A. Pires Ordine, I.C.S. Fraga, M.A. Getrouw, P.P. Borges, J.C. Damasceno, P.R.G. Couto. Effect of NaCl and HCl concentrations on primary pH measurement for the certification of standard materials. Braz. Arch. Biol. Technol. 49 (Special), 79 (2006).

https://doi.org/10.1590/S1516-89132006000200013

N. Fogh-Andersen, P.J. Bjerrum, O. Siggaard-Andersen. Ionic binding, net charge, and Donnan effect of human serum albumin as a function of pH. Clinic. Chem. 39, 48 (1993).

https://doi.org/10.1093/clinchem/39.1.48

J.C. Bosma, J.A. Wesselingh. pH dependence of ionexchange equilibrium of proteins. AIChE J. 44, 2399 (1998).

https://doi.org/10.1002/aic.690441108

M. Mapiour, A. Abdelrasoul. Critical influences of plasma pH on human protein properties for modeling considerations: Size, charge, conformation, hydrophobicity, and denaturation. J. Compos. Sci. 7, 28 (2023).

https://doi.org/10.3390/jcs7010028

K. Baler, O.A. Martin, M.A. Carignano, G.A. Ameer, J.A. Vila, I. Szleifer. Electrostatic unfolding and interactions of albumin driven by pH changes: A molecular dynamics study. J. Phys. Chem. B 118, 921 (2014).

https://doi.org/10.1021/jp409936v

O.V. Khorolskyi. Calculation of the effective macromolecular radii of human serum albumin from the shear viscosity data for its aqueous solutions. Ukr J. Phys. 64, 287 (2019).

https://doi.org/10.15407/ujpe64.4.287

O.V. Khorolskyi, Y.D. Moskalenko. Calculation of the macromolecular size of bovine serum albumin from the viscosity of its aqueous solutions. Ukr. J. Phys. 65, 41 (2020).

https://doi.org/10.15407/ujpe65.1.41

Опубліковано

2023-12-18

Як цитувати

Stoliaryk, O., Guslisty, A., & Khorolskyi, O. (2023). Температурна і концентраційна залежність дзета-потенціалу макромолекул альбуміну у водно-сольовому розчині згідно з комірковою моделлю. Український фізичний журнал, 68(11), 742. https://doi.org/10.15407/ujpe68.11.742

Номер

Розділ

Фізика рідин та рідинних систем, біофізика і медична фізика

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають