Концентраційна залежність розмірів макромолекул альбумінів у водних розчинах

Автор(и)

  • L. A. Bulavin Taras Shevchenko National University of Kyiv, Faculty of Physics
  • O. V. Khorolskyi Poltava V.G. Korolenko National Pedagogical University

DOI:

https://doi.org/10.15407/ujpe65.7.619

Ключові слова:

овечий сироватковий альбумiн, водний розчин, ефективний радiус макромолекули, комiркова модель

Анотація

За допомогою сучасної комiркової моделi в’язкостi водних розчинiв iз експериментальних даних зсувної в’язкостi отриманi концентрацiйнi залежностi ефективного радiуса макромолекул овечого сироваткового альбумiну у водних розчинах у концентрацiйному iнтервалi (3,65–25,8) мас.% та iнтервалi температур (278–318) К при сталому значеннi pH = 7,05. Проведено порiвняння концентрацiйних i температурних залежностей ефективних радiусiв макромолекул овечого сироваткового альбумiну, бичачого сироваткового альбумiну та сироваткового альбумiну людини. Показано, що спостерiгається часткова подiбнiсть концентрацiйних i температурних залежностей ефективних радiусiв макромолекул овечого сироваткового альбумiну i макромолекул сироваткового альбумiну людини в iнтервалах об’ємних концентрацiй, вiдповiдно, (0,12–0,49) i (0,18–0,48), причому кислотно-лужнi баланси (рН) водних розчинiв вказаних альбумiнiв однаковi. Зроблено висновки про те, що: 1) концентрацiйнi залежностi ефективних радiусiв структурно схожих альбумiнiв є подiбними, але за умови однакових рН; 2) залежнiсть об’ємної концентрацiї водних розчинiв альбумiну вiд температури при сталому радiусi макромолекули пiдтверджує гiпотезу про iснування у водних розчинах при температурi 42 ∘C динамiчного фазового переходу, при якому має мiсце суттєва змiна характеру теплового руху молекул води.

Посилання

T. Peters, jr. All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications (Academic Press, 1996).

A. Bujacz, J.A. Talaj, K. Zielinski, A.J. Pietrzyk-Brzezinska, P. Neumann. Crystal structures of serum albumins from domesticated ruminants and their complexes with 3,5-diiodosalicylic acid. Acta Crystallogr. D 73, 896 (2017). https://doi.org/10.1107/S205979831701470X

Y. Akdogan, J. Reichenwallner, D. Hinderberger. Evidence for water-tuned structural differences in proteins: an approach emphasizing variations in local hydrophilicity. PLoS ONE 7, e45681 (2012). https://doi.org/10.1371/journal.pone.0045681

I. Miller, M. Gemeiner. An electrophoretic study on interactions of albumins of different species with immobilized cibacron blue F3G A. Electrophoresis 19, 2506 (1998). https://doi.org/10.1002/elps.1150191425

Y. Moriyama, D. Ohta, K. Hachiya, Y. Mitsui, K. Takeda. Fluorescence behavior of tryptophan residues of bovine and human serum albumins in ionic surfactant solutions: a comparative study of the two and one tryptophan(s) of bovine and human albumins. J. Protein Chem. 15, 265 (1996). https://doi.org/10.1007/BF01887115

C. Branca, A. Faraone, T. Lokotosh, S. Magazu, G. Maisano, N.P. Malomuzh, P. Migliardo, V. Villari. Diffusive dynamics: self vs. collective behaviour. J. Mol. Liq. 93, 139 (2001). https://doi.org/10.1016/S0167-7322(01)00222-7

N.P. Malomuzh, E.V. Orlov. Static shear viscosity of a bimodal suspension. Ukr. J. Phys. 50, 618 (2005).

E.V. Orlov. Shear viscosity of dispersions of particles with liquid shells. Colloid J. 72, 820 (2010).

https://doi.org/10.1134/S1061933X1006013X

K. Monkos. Determination of some hydrodynamic parameters of ovine serum albumin solutions using viscometric measurements. J. Biol. Phys. 31, 219 (2005). https://doi.org/10.1007/s10867-005-1830-z

G.K. Batchelor. An Introduction to Fluid Dynamics (Cambridge Univ. Press, 2000). https://doi.org/10.1017/CBO9780511800955

O.V. Khorolskyi. The nature of viscosity of polyvinyl alcohol solutions in dimethyl sulfoxide and water. Ukr. J. Phys. 62, 858 (2017). https://doi.org/10.15407/ujpe62.10.0858

O.V. Khorolskyi. Effective radii of macromolecules in dilute polyvinyl alcohol solutions. Ukr. J. Phys. 63, 144 (2018). https://doi.org/10.15407/ujpe63.2.144

H.A. Hussein, A.A. Aamer. Influence of different storage times and temperatures on blood gas and acid-base balance in ovine venous blood. Open Veterin. J. 3, 1 (2013).

V.I. Petrenko, M.V. Avdeev, L. Alm'asy, L.A. Bulavin, V.L. Aksenov, L. Rosta, V.M. Garamus. Interaction of mono-carboxylic acids in benzene studied by small-angle neutron scattering. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects 337, 91 (2009). https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2008.12.001

M.A. Dar, Wahiduzzaman, M.A. Haque, A. Islam, M.I. Hassan, F. Ahmad. Characterisation of molten globule-like state of sheep serum albumin at physiological pH. Int. J. Biol. Macromol. 89, 605 (2016). https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.05.036

N.P. Malomuzh, L.A. Bulavin, V.Ya. Gotsulskyi, A.A. Guslisty. Characteristic changes in the density and shear viscosity of human blood plasma with varying protein concentration. Ukr. J. Phys. 65, 151 (2020). https://doi.org/10.15407/ujpe65.2.151

L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh. Upper temperature limit for the existence of living matter. J. Mol. Liq. 124, 136 (2006). https://doi.org/10.1016/j.molliq.2005.11.027

L.A. Bulavin, N.P. Malomuzh. Dynamic phase transition in water as the most important factor provoking protein denaturation in warm-blooded organisms. Fiz. Zhivogo 18, 16 (2010) (in Russian).

A.I. Fisenko, N.P. Malomuzh. To what extent is water responsible for the maintenance of the life for warm-blooded organisms? Int. J. Mol. Sci. 10, 2383 (2009). https://doi.org/10.3390/ijms10052383

J.M. Khan, S.A. Abdulrehman, F.K. Zaidi, S. Gourinath, R.H. Khan. Hydrophobicity alone can not trigger aggregation in protonated mammalian serum albumins. Phys. Chem. Chem. Phys. 16, 5150 (2014). https://doi.org/10.1039/c3cp54941k

O.V. Khorolskyi. Calculation of the effective macromolecular radii of human serum albumin from the shear viscosity data for its aqueous solutions. Ukr. J. Phys. 64, 287 (2019). https://doi.org/10.15407/ujpe64.4.287

O.V. Khorolskyi, Yu.D. Moskalenko. Calculation of the macromolecular size of bovine serum albumin from the viscosity of its aqueous solutions. Ukr. J. Phys. 65, 41 (2020). https://doi.org/10.15407/ujpe65.1.41

Опубліковано

2020-07-15

Як цитувати

Bulavin, L. A., & Khorolskyi, O. V. (2020). Концентраційна залежність розмірів макромолекул альбумінів у водних розчинах. Український фізичний журнал, 65(7), 619. https://doi.org/10.15407/ujpe65.7.619

Номер

Розділ

Фізика рідин та рідинних систем, біофізика і медична фізика

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають

1 2 3 4 5 6 > >>