Малокутове розсіяння нейтронів в дослідженні біцел та протеобіцел з інкорпорованою мітохондреальною цитохромоксидазою
DOI:
https://doi.org/10.15407/ujpe65.8.662Ключові слова:
small-angle neutron scattering, bicelles, cytochrome c oxidase, aggregation stateАнотація
За допомогою малокутового розсiяння нейтронiв (МКРН), варiацiї контрасту в МКРН та рiзних бiофiзичних i бiохiмiчних методiв були виконанi структурнi дослiдження модельних мембранних систем, бiцел, та агрегацiйний стан iзольованої та очищеної з бичачого серця цитохромоксидази в бiцелах. Було отримано, що середня довжина бiцел, якi синтезовано за допомогою довголанцюгового 1,2-дiмеристоiл-sn-глiцеро-3-фосфохолiну та коротколанцюгового 1,2-дiгексаноiл-sn-глiцеро-3-фосфохолiну, становила 22 нм, а товщина дорiвнювала 4 нм. Ензим в бiцелах залишався активним та структурно незмiнним. Розрахований об’єм протеїну в бiцелi ∼240 нм3 добре узгоджується з мономерною формою цитохромоксидази. Моделювання з перших принципiв пiдтвердило експериментальнi данi про те, що цитохромоксидаза в бiцелах є гомогенною, i що лише мономернi комплекси iнкорпорованi в бiцели.
Посилання
B. Kadenbach, J. Jaraush, R. Hartmann, P. Merle. Separation of mammalian cytochrome c oxidase into 13 polypeptides by a sodium dodecyl sulfate-gel electrophoretic procedure. Anal. Biochem. 129, 517 (1983). https://doi.org/10.1016/0003-2697(83)90586-9
M.K.F. Wikstrom. Proton pump coupled to cytochrome c oxidase in mitochondria. Nature 266, 271 (1977). https://doi.org/10.1038/266271a0
T. Tsukihara, H. Aoyama, E. Yamashita, T. Tomizaki, H. Yamaguchi, K. Shinzawa-Itoh, R. Nakashima, R. Yaono, and S. Yoshikawa. The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 ˚ A. Science 272, 1136 (1996). https://doi.org/10.1126/science.272.5265.1136
A. Musatov, J. Ortega-Lopez, N.C. Robinson. Detergent-solubilized bovine cytochrome c oxidase: Dimerization depends on the amphiphilic environment. Biochemistry 39, 12996 (2000). https://doi.org/10.1021/bi000884z
A. Musatov, N.C. Robinson. Cholate induces dimerization of detergent or phospholipid solubilized cytochrome c oxidase. Biochemistry 41, 4371 (2002). https://doi.org/10.1021/bi016080g
A. Musatov, N.C. Robinson. Bound Cardiolipin is essential for cytochrome c oxidase proton translocation. Biochimie 105, 159 (2014). https://doi.org/10.1016/j.biochi.2014.07.005
A. Musatov, K. Siposova, M. Kubovcikova, V. Lysakova, R. Varhac. Functional and structural evaluation of bovine heart cytochrome c oxidase incorporated into bicelles. Biochimie 121, 21 (2016). https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.11.018
L. Melnikova, V.I. Petrenko, M.V. Garamus, L. Almasy, O.I. Ivankov, L.A. Bulavin, Z. Mitroova, P. Kopcansky. Effect of iron oxide loading on magnetoferritin structure in solution as revealed by SAXS and SANS. Colloids Surf. B 123 82 (2014). https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2014.08.032
V.I. Petrenko, M.V. Avdeev, V.M. Garamus, L.A. Bulavin, P. Kopcansky. Impact of polyethylene glycol on aqueous micellar solutions of sodium oleate studied by small-angle neutron scattering. Colloid. Surf. A Physicochem. Eng. Asp. 480, 191 (2015). https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2014.11.064
L. Melnikova, V. I. Petrenko, M. V. Avdeev, O. I. Ivankov, L.A. Bulavin, V.M. Garamus, L. Almasy, Z. Mitroova, P. Kopcansky. SANS contrast variation study of magneto-ferritin structure at various iron loading.J. Magn. Magn. Mater 377, 77 (2015). https://doi.org/10.1016/j.jmmm.2014.10.085
M.V. Avdeev, V.L. Aksenov, Z. Gazova, L. Almasy, V.I. Petrenko, H. Gojzewski, A.V. Feoktystov, K. Siposova, A. Antosova, M. Timko, P. Kopcansky. On the determination of the helical structure parameters of amyloid protofilaments by small-angle neutron scattering and atomic force microscopy. J. Appl. Crystallogr. 46 (1), 224 (2013). https://doi.org/10.1107/S0021889812050042
L.R. Fowler, S.H. Richardson, Y. Hatefi. A rapid method for the preparation of highly purified cytochrome oxidase. Biochim. Biophys. Acta 64, 170 (1962). https://doi.org/10.1016/0006-3002(62)90770-9
S.N. Mahapatro, N.C. Robinson. Effect of changing the detergent bound to bovine cytochrome c oxidase upon its individual electron-transfer steps. Biochemistry 29, 764 (1990). https://doi.org/10.1021/bi00455a025
P. Kesa, M. Bhide, V. Lysakova, A. Musatov. Subunit analysis of mitochondrial cytochrome c oxidase and cytochrome bc(1) by reversed-phase high-performance liquid chromatography. Anal. Biochem. 516, 6 (2017). https://doi.org/10.1016/j.ab.2016.10.006
A.I. Kuklin, A. V Rogachev, D. V Soloviov, O.I. Ivankov, Y.S. Kovalev, P.K. Utrobin, S.A. Kutuzov, A.G. Soloviev, M.I. Rulev, V.I. Gordeliy. Neutronographic investigations of supramolecular structures on upgraded small-angle spectrometer YuMO. J. Phys. Conf. Ser., IOP Publ. 848 012010 (2017). https://doi.org/10.1088/1742-6596/848/1/012010
A.G. Soloviev, T.M. Solovjeva, O.I. Ivankov, D.V. Soloviov, A.V. Rogachev, A.I. Kuklin. SAS program for two-detector system: Seamless curve from both detectors. J. Phys. Conf. Ser. 848, 012020 (2017). https://doi.org/10.1088/1742-6596/848/1/012020
E.A. Kyzyma, A.A. Tomchuk, L.A. Bulavin, V.I. Petrenko, L. Almasy, M.V. Korobov, D.S. Volkov, I.V. Mikheev, I.V. Koshlan, N.A. Koshlan, P. Bl'aha, M.V. Avdeev, V.L. Aksenov. Structure and toxicity of aqueous fullerene C60 solutions. J. Surf. Invest.: X-Ray 9 (1), 1 (2015). https://doi.org/10.1134/S1027451015010127
L.A. Bulavin, V.M. Garamus, T.V. Karmazina, E.N. Pivnenko. Measurements of structural and electrostatic parameters and surface tension of micelles of an ionic surfactant versus concentration, ionic strength of solution and temperature by small-angle neutron scattering. Colloid. Surf. A Physicochem. Eng. Asp. 131 (1-3) 137 (1998). https://doi.org/10.1016/S0927-7757(96)03882-4
M. Doucet, M. Cho, J. Hie, A. Gervaise, J. Bakker, W. Bouwman, P. Butler, K. Campbell, M. Gonzales, R. Heenan, A. Jackson, P. Juhas, S. King, P. Kienzle,
J. Krzywon, A. Markvardsen, T. Nielsen, L. O'Driscoll, W. Potrzebowski, L.R. Ferraz, T. Richter, P. Rozycko, T. Snow, A. Washington. SasView Version 4.2, Zenodo, 10.5281/zenodo.1412041.
K.A. Rubinson, C. Pokalsky, S. Krueger, L.J. Prochaska. Structure determination of functional membrane proteins using small-angle neutron scattering (SANS) with small, mixed-lipid liposomes: native beef heart mitochondrial cytochrome c oxidase forms dimers. Protein J. 1, 27 (2013). https://doi.org/10.1007/s10930-012-9455-0
D.I. Svergun. Determination of the regularization parameter in indirect-transform methods using perceptual criteria. J. Appl. Cryst. 25, 495 (1992). https://doi.org/10.1107/S0021889892001663
D. Franke, D.I. Svergun. DAMMIF, a program for rapid ab initio shape determination in small-angle scattering. J. Appl. Cryst. 42, 342 (2009). https://doi.org/10.1107/S0021889809000338
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ліцензійний Договір
на використання Твору
м. Київ, Україна
Відповідальний автор та співавтори (надалі іменовані як Автор(и)) статті, яку він (вони) подають до Українського фізичного журналу, (надалі іменована як Твір) з одного боку та Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України в особі директора (надалі – Видавець) з іншого боку уклали даний Договір про таке:
1. Предмет договору.
Автор(и) надає(ють) Видавцю безоплатно невиключні права на використання Твору (наукового, технічного або іншого характеру) на умовах, визначених цим Договором.
2. Способи використання Твору.
2.1. Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору таким чином:
2.1.1. Використовувати Твір шляхом його видання в Українському фізичному журналі (далі – Видання) мовою оригіналу та в перекладі на англійську (погоджений Автором(ами) і Видавцем примірник Твору, прийнятого до друку, є невід’ємною частиною Ліцензійного договору).
2.1.2. Переробляти, адаптувати або іншим чином змінювати Твір за погодженням з Автором(ами).
2.1.3. Перекладати Твір у випадку, коли Твір викладений іншою мовою, ніж мова, якою передбачена публікація у Виданні.
2.2. Якщо Автор(и) виявить(лять) бажання використовувати Твір в інший спосіб, як то публікувати перекладену версію Твору (окрім випадку, зазначеного в п. 2.1.3 цього Договору); розміщувати повністю або частково в мережі Інтернет; публікувати Твір в інших, у тому числі іноземних, виданнях; включати Твір як складову частину інших збірників, антологій, енциклопедій тощо, то Автор(и) мають отримати на це письмовий дозвіл від Видавця.
3. Територія використання.
Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору способами, зазначеними у п.п. 2.1.1–2.1.3 цього Договору, на території України, а також право на розповсюдження Твору як невід’ємної складової частини Видання на території України та інших країн шляхом передплати, продажу та безоплатної передачі третій стороні.
4. Строк, на який надаються права.
4.1. Договір є чинним з дати підписання та діє протягом усього часу функціонування Видання.
5. Застереження.
5.1. Автор(и) заявляє(ють), що:
– він/вона є автором (співавтором) Твору;
– авторські права на даний Твір не передані іншій стороні;
– даний Твір не був раніше опублікований і не буде опублікований у будь-якому іншому виданні до публікації його Видавцем (див. також п. 2.2);
– Автор(и) не порушив(ли) права інтелектуальної власності інших осіб. Якщо у Творі наведені матеріали інших осіб за виключенням випадків цитування в обсязі, виправданому науковим, інформаційним або критичним характером Твору, використання таких матеріалів здійснене Автором(ами) з дотриманням норм міжнародного законодавства і законодавства України.
6. Реквізити і підписи сторін.
Видавець: Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України.
Адреса: м. Київ, вул. Метрологічна 14-б.
Автор: Електронний підпис від імені та за погодження всіх співавторів.
.png){kind=small}
