Порiвняння емпiричних силових полiв для бактерiохлорофiлу: вплив на гiдратацiю та повiльну динамiку бактерiальних фотосинтетичних центрiв
DOI:
https://doi.org/10.15407/ujpe61.10.0886Ключові слова:
bacterial photoreaction centers, Rhodobacter Sphaeroides, molecular dynamics, force field, cofactor hydrationАнотація
Вибiр адекватного силового поля для фотосинтетичних кофакторiв є основною передумовою проведення реалiстичного моделювання бактерiальних та рослинних фотосинтетичних центрiв. В цiй роботi порiвняно два набори параметрiв для бактерiохлорофiлу у симуляцiях методом молекулярної динамiки довжиною 200 нс фотосинтетичного центру бактерiї Rhodobacter Sphaeroides у мембранному оточеннi. Показано, що найбiльш популярний набiр параметрiв продукує артифакти у положеннях та орiєнтацiях кофакторiв. Також показано, що гiдратацiя кофакторiв може сильно змiнюватися в залежностi вiд використаного силового поля. Надано рекомендацiї щодо подальшої розробки силових полiв для фотосинтетичних кофакторiв.
Посилання
R.K. Clayton, Primary processes in bacterial photosynthesis, Ann. Rev. Biophys. Bioengin. 2, No. 1, 131 (1973) [DOI: 10.1146/annurev.bb.02.060173.001023].
W.W. Parson and R.J. Cogdell, The primary photochemical reaction of bacterial photosynthesis, Biochem. Biophys. Acta 416, No. 1, 105 (1975).
Y.M. Barabash, N.M. Berezetskaya, L.N. Christophorov, A.O.Goushcha, and V.N. Kharkyanen, Effects of structural memory in protein reactions, J. Chem. Phys. 116, No. 10, 4339 (2002) [DOI: 10.1063/1.1447906].
A.O. Goushcha, A.J. Manzo, G.W. Scott, L.N. Christophorov, P.P. Knox, Y.M. Barabash, M.T. Kapoustina, N.M. Berezetska, and V.N. Kharkyanen, Self-regulation phenomena applied to bacterial reaction centers: 2. Nonequilibrium adiabatic potential: Dark and light conformations revisited, Biophys. J. 84, No. 2, 1146 (2003) [DOI: 10.1016/S0006-3495(03)74930-3].
A.O. Goushcha, V.N. Kharkyanen, G.W. Scott, and A.R. Holzwarth, Self-regulation phenomena in bacterial reaction centers. I. General theory, Biophys. J. 79, No. 3, 1237 (2000) [DOI: 10.1016/S0006-3495(00)76378-8].
U. Ermler, G. Fritzsch, S.K. Buchanan, and H. Michel, Structure of the photosynthetic reaction centre from Rhodobacter sphaeroides at 2.65 A resolution: cofactors and protein-cofactor interactions, Structure 2, No. 10, 925 (1994) [DOI: 10.1016/S0969-2126(94)00094-8].
G. Katona, A. Snijder, P. Gourdon, U. Andreasson, O. Hansson, L.-E. Andreasson, and R. Neutze, Conformational regulation of charge recombination reactions in a photosynthetic bacterial reaction center, Nat. Struct. Mol. Biol. 12, N 7, 630 (2005) [DOI: 10.1038/nsmb948].
M. Malferrari, F. Francia, and G. Venturoli, Coupling between electron transfer and protein–solvent dynamics: FTIR and laser-flash spectroscopy studies in photosynthetic reaction center films at different hydration levels, J. Phys. Chem. B 115, No. 49, 14732 (2011) [DOI: 10.1021/jp2057767].
S.K. Chamorovsky, P.M. Krasil’nikov, and P.P. Knox, Effect of isotope substitution and controlled dehydration on the photoinduced electron transport reactions of quinone acceptors and multiheme cytochrome c in bacterial photosynthetic reaction center. Biokhim. 67, No. 11, 1298 (2002) [DOI: 10.1023/A:102131792535].
J.A. Potter, P.K. Fyfe, D. Frolov, M.C. Wakeham, R. van Grondelle, B. Robert, and M.R. Jones, Strong effects of an individual water molecule on the rate of light-driven charge separation in the Rhodobacter sphaeroides reaction center, J. Biol. Chem. 280, No. 29, 27155 (2005) [DOI: 10.1074/jbc.M501961200].
M. Ceccarelli, P. Procacci, and M. Marchi, An ab initio force field for the cofactors of bacterial photosynthesis, J. Computat. Chem. 24, No. 2, 129 (2003) [DOI: 10.1002/jcc.10198].
W.D. Cornell, P. Cieplak, C.I. Bayly, I.R. Gould, K.M. Merz, D.M. Ferguson, D.C. Spellmeyer, T. Fox, J.W. Caldwell, and P.A. Kollman, A second generation force field for the simulation of proteins, nucleic acids, and organic molecules, J. Am. Chem. Soc. 117, No. 19, 5179 (1995) [DOI: 10.1021/ja00124a002].
L. Zhang, D.-A. Silva, Y. Yan, X. Huang, Force field development for cofactors in the photosystem II, J. Computat. Chem. 33, No. 25, 1969 (2012) [DOI: 10.1002/jcc.23016].
M. Ceccarelli and M. Marchi, Simulation and modeling of the Rhodobacter sphaeroides bacterial reaction center: Structure and interactions, J. Phys. Chem. B 107, No. 6, 1423 (2003) [DOI: 10.1021/jp0270001].
S. Vasil’ev and D. Bruce, A protein dynamics study of photosystem II: The effects of protein conformation on reaction center function, Biophys. J. 90, No. 9, 3062 (2006) [DOI: 10.1529/biophysj.105.076075].
K. Karki and D. Roccatano, Molecular dynamics simulation study of chlorophyll a in different organic solvents, J. Chem. Theory Comput. 7, No. 4, 1131 (2011) [DOI: 10.1021/ct100462].
W.L. Jorgensen, D.S. Maxwell, and J. Tirado-Rives, Development and testing of the OPLS all-atom force field on conformational energetics and properties of organic liquids, J. Am. Chem. Soc. 118, No. 45, 11225 (1996) [DOI: 10.1021/ja9621760].
B. Hess, C. Kutzner, D. van der Spoel, and E. Lindahl, GROMACS 4: Algorithms for highly efficient, load-balanced, and scalable molecular simulation, J. Chem. Theory Comput. 4, No. 3, 435 (2008) [DOI: 10.1021/ct700301q].
S.O. Yesylevskyy, ProtSqueeze: Simple and effective automated tool for setting up membrane protein simulations, J. Chem. Inf. Model. 47, 1986 (2007) [DOI: 10.1021/ci600553y].
U. Essmann, L. Perera, M.L. Berkowitz, T. Darden, H. Lee, and L.G. Pedersen, A smooth particle mesh Ewald method, J. Chem. Phys. 103, No. 19, 8577 (1995) [DOI: 10.1063/1.470117].
B. Hess, P-LINCS: A parallel linear constraint solver for molecular simulation, J. Chem. Theory Comput. 4, No. 1, 116 (2008) [DOI: 10.1021/ct700200b].
S. Miyamoto and P.A. Kollman, Settle: An analytical version of the SHAKE and RATTLE algorithm for rigid water models, J. Comput. Chem. 13, No. 8, 952 (1992) [DOI: 10.1002/jcc.540130805].
Y. Duan, C. Wu, S. Chowdhury, M.C. Lee, G. Xiong, W. Zhang, R. Yang, P. Cieplak, R. Luo, T. Lee, J. Caldwell, J. Wang, and P. Kollman, A point-charge force field for molecular mechanics simulations of proteins based on condensed-phase quantum mechanical calculations, J. Comput. Chem. 24, No. 16, 1999 (2003) [DOI: 10.1002/jcc.10349].
S. Marsili, G.F. Signorini, R. Chelli, M. Marchi, and P. Procacci, ORAC: A molecular dynamics simulation program to explore free energy surfaces in biomolecular systems at the atomistic level, J. Comput. Chem. 31, No. 5, 1106 (2010) [DOI: 10.1002/jcc.21388].
S.O. Yesylevskyy, Pteros: Fast and easy to use open-source C++ library for molecular analysis, J. Comput. Chem. 33, No. 19, 1632 (2012) [DOI: 10.1002/jcc.2298].
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ліцензійний Договір
на використання Твору
м. Київ, Україна
Відповідальний автор та співавтори (надалі іменовані як Автор(и)) статті, яку він (вони) подають до Українського фізичного журналу, (надалі іменована як Твір) з одного боку та Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України в особі директора (надалі – Видавець) з іншого боку уклали даний Договір про таке:
1. Предмет договору.
Автор(и) надає(ють) Видавцю безоплатно невиключні права на використання Твору (наукового, технічного або іншого характеру) на умовах, визначених цим Договором.
2. Способи використання Твору.
2.1. Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору таким чином:
2.1.1. Використовувати Твір шляхом його видання в Українському фізичному журналі (далі – Видання) мовою оригіналу та в перекладі на англійську (погоджений Автором(ами) і Видавцем примірник Твору, прийнятого до друку, є невід’ємною частиною Ліцензійного договору).
2.1.2. Переробляти, адаптувати або іншим чином змінювати Твір за погодженням з Автором(ами).
2.1.3. Перекладати Твір у випадку, коли Твір викладений іншою мовою, ніж мова, якою передбачена публікація у Виданні.
2.2. Якщо Автор(и) виявить(лять) бажання використовувати Твір в інший спосіб, як то публікувати перекладену версію Твору (окрім випадку, зазначеного в п. 2.1.3 цього Договору); розміщувати повністю або частково в мережі Інтернет; публікувати Твір в інших, у тому числі іноземних, виданнях; включати Твір як складову частину інших збірників, антологій, енциклопедій тощо, то Автор(и) мають отримати на це письмовий дозвіл від Видавця.
3. Територія використання.
Автор(и) надає(ють) Видавцю право на використання Твору способами, зазначеними у п.п. 2.1.1–2.1.3 цього Договору, на території України, а також право на розповсюдження Твору як невід’ємної складової частини Видання на території України та інших країн шляхом передплати, продажу та безоплатної передачі третій стороні.
4. Строк, на який надаються права.
4.1. Договір є чинним з дати підписання та діє протягом усього часу функціонування Видання.
5. Застереження.
5.1. Автор(и) заявляє(ють), що:
– він/вона є автором (співавтором) Твору;
– авторські права на даний Твір не передані іншій стороні;
– даний Твір не був раніше опублікований і не буде опублікований у будь-якому іншому виданні до публікації його Видавцем (див. також п. 2.2);
– Автор(и) не порушив(ли) права інтелектуальної власності інших осіб. Якщо у Творі наведені матеріали інших осіб за виключенням випадків цитування в обсязі, виправданому науковим, інформаційним або критичним характером Твору, використання таких матеріалів здійснене Автором(ами) з дотриманням норм міжнародного законодавства і законодавства України.
6. Реквізити і підписи сторін.
Видавець: Інститут теоретичної фізики імені М.М. Боголюбова НАН України.
Адреса: м. Київ, вул. Метрологічна 14-б.
Автор: Електронний підпис від імені та за погодження всіх співавторів.
.png){kind=small}
